Белки общая характеристика

Общая характеристика и функции белков;

Белки

Высшие полисахариды

Высшие полисахариды — высокомолекулярные вещества, молекулы которых содержат от нескольких десятков до многих тысяч остатков моносахаридов.

Высшие полисахариды делят на 2 группы — гомо- и гетерополисахариды. Молекулы гомополи-еысаридов построены из остатков одного сахара. Из остатков глюкозы состоят крахмал, целлюлоза, гликоген, каллоза, лихенин, из остатков фруктозы — инулин, леван. В состав молекул гетерополисахаридов входят остатки различных моносахаридов и их производных — гемицеллюлозы, гумми, слизи. Молекулы высших полисахаридов могут быть как линейными, так и разветвленными. Все полисахариды этой группы не обладают восстанавливающими свойствами.

Крахмал — главный запасный полисахарид растений, который откладывается в клетках запасающих органов в виде крахмальных зерен (семена, плоды, корни, клубни, корневища, стебли). Особенно много крахмала в семенах риса (60-80%), кукурузы (65-75%), пшеницы (60-70%), меньше в клубнях картофеля (12-22%). Крахмальные зерна не растворяются в воде, а только набухают. Если взвесь крахмальных зерен в воде постепенно нагревать, то может быть достигнута температура, при которой крахмал образует очень вязкий коллоидный раствор, называемый крахмальным клейстером. Температура клейстеризации различна для крахмала разных растений. Крахмал картофеля клейстеризуется при температуре 55-65°, кукурузы — при 64-71°, пшеницы — при 60-80°, риса — при 70-80°.

Очень характерным свойством крахмала является его способность окрашиваться в синий цвет при добавлении раствора йода в йодистом калии.

Целлюлоза (клетчатка) — высший полисахарид, который является основным компонентом клеточной оболочки, образующим ее каркас. В растениях клетчатка всегда связана с другими веществами — гемицеллюлозами, лигнином, пектином, липидами, смолами и т. д.

Целлюлоза нерастворима в воде, в ней она только набухает. Она является очень стойким веществом: не изменяется под действием слабых кислот и щелочей даже при кипячении, не растворяется в большинстве обычных растворителей. Гидролизуется клетчатка до глюкозы при кипячении с концентрированной НС1 или Н₂ SО₄.

Белки — важнейшие природные соединения живой клетки как растительной, так и животной.

Основные функции белков в растительном организме те же, что и в животном.

1. Структурная. Белки участвуют в построении всех клеточных органелл.

2. Каталитическая. Все ферменты — белки.

3. Регуляторная. Например, гистоный ряд негистоновых белков регулируют транскрипцию.

4. Механо-химическая. Белки участвуют в осуществлении движений цитоплазмы и других клеточных органелл.

5. Транспортная. Белки-переносчики транспортируют различные вещества как через плазматическую мембрану, так и внутри клетки.

6. Защитная. Например, гидролитические ферменты лизосом и вакуолей расщепляют вредные вещества, попавшие в клетку. Кроме того, гликопротеины участвуют в защите растений от патогенов.

7. Запасная. Эта функция характерна в основном для растений. Запасные белки откладываются в семенах и используются для питания проростков в процессе прорастания.

В настоящее время функции многих белков еще не выяснены. Кроме того, один белок может выполнять две или более функций. Например, некоторые белки мембран могут выполнять структурную и ферментативную функции.

Как правило, содержание белков в растениях ниже, чем у животных. В вегетативных органах количество белка обычно 5-15% от сухой массы. Так, в листьях тимофеевки содержится 7% белка, а в листьях клевера и вики — 15%. Больше белка в семенах: у злаков в среднем 10-20%, у бобовых и масличных — 25-35%.

Наиболее богаты белком семена сои — до 40%, а иногда и выше. В растительных клетках белки обычно связаны с углеводами, липидами и другими соединениями, а также с мембранами. Поэтому их трудно извлекать из растений и получать чистые препараты, особенно из вегетативных органов. В связи с этим в растениях лучше изучены белки семян, где их больше и откуда они легче извлекаются.

Растительные белки по своим свойствам, молекулярной массе и структуре молекул близки к белкам животного происхождения.

Мономерами белков являются аминокислоты. В составе белков как растительных, так и животных, найдено 20 аминокислот:

В растениях, кроме 20 перечисленных выше, обнаружено большое количество аминокислот (свыше 250), которые не входят в состав белковых молекул, а содержатся только в свободном состоянии или встречаются в составе коротких пептидов. Их называют не протеиногенными. Эти аминокислоты присутствуют в растениях в небольших количествах и обычно характерны для небольшой группы растений (семейство, род).

Пептиды, или полипептиды,— это цепочки из нескольких аминокислот, связанных пептидными связями. В состав пептидов могут входить не только протеиногенные, но и непротеиногенные аминокислоты.

Пептиды играют важную роль промежуточных продуктов в обмене веществ, и многие из них являются физиологически очень активными соединениями. Пептидами являются некоторые антибиотики (грамицидин, лихениформин), гормоны (инсулин, окситацин, вазопрессин), токсины (аманитины). Некоторые пептиды представляют собой замкнутую полипептидную цепочку, т. е. являются циклопептидами, а некоторые даже имеют бициклическое строение. Среди циклопептидов есть сильно токсичные вещества. Например, ядовитый гриб бледная поганка (Amanita phalloides) содержит по крайней мере 10 токсичных циклопептидов — аманитинов. Все они имеют молекулярную массу около 1000.

Классификация белков

Рациональной классификации белков пока не существует, т. к. еще не изучены структура молекул и функции многих белков.

Все белки как животные, так и растительные, разделяют на две большие группы: простые белки и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, связанных пептидными связями, сложные в своем составе, кроме белковой части, имеют еще небелковый компонент — простетическую группу.

Далее простые белки классифицируют по физико-химическим свойствам: растворимости в различных растворителях и величине молекулярной массы, а сложные — по природе простетической группы.

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Читать еще: Белка мужского рода как называется

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Белковые вещества. Общая характеристика белков

Белки, или протеины (греч. протос — первый, важнейший, главный) -высокомолекулярные органические полимеры, построенные из остатков a-аминокислот. Массовая доля белков в пересчете на сухое вещество в среднем составляет в организме животных 40 — 50%, в семенах растений — 10 — 35 %.

Независимо от источников получения белки содержат при пересчете на сухое вещество (в %) углерода 50-55, кислорода 21-24, азота 15-18, водорода 6,5 — 7,3, серы 0,3 — 2,5 , фосфора 0 -2, золы 0 — 0,5.

Б е л к и — важнейшие вещества, входящие в состав живых систем. Они обладают многими свойствами и функциями, отсутствующими у других органических соединений.

С т р о и т е л ь н а я (с т р у к т у р н а я) ф у н к ц и я. Белки образуют основу цитоплазмы любой живой клетки, с липидами создают структуру всех клеточных мембран и органелл.

К а т а л и т и ч е с к а я ф у н к ц и я. Все катализаторы биохимических реакций, называемые ферментами, по своей химической природе являются белками. Эта функция белков является уникальной, не свойственной другим полимерным соединениям.

Д в и г а т е л ь н а я ф у н к ц и я. Любые формы движения в живой природе (сокращение и расслабление мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в клетке и т.д.) осуществляется белковыми веществами клеток.

Т р а н с п о р т н а я ф у н к ц и я. В крови имеются белки, которые могут связывать и переносить определенные молекулы или ионы из одного органа в другой. В клеточных мембранах присутствует тип белков, способных связывать многие вещества и переносить их через мемрану.

З а щ и т н а я ф у н к ц и я. Многие белки защищают организм от вторжения других организмов или предохраняют его от повреждений. Антитела, образующиеся в организме — это специфические белки, обладающие способностью распозанавать проникшие в организм бактерии, чужеродные белки, токсины, а затем обезвреживать их. Белки, участвующие в процессе свертывания крови, предохраняют организм от потери крови при повреждении кровеносных сосудов. Токсические белки (змеиные яды, токсины бактерий, токсичные белки

растений), по-видимому, также выполняют защитные функции.

Р е г у л я т о р н а я ф у н к ц и я. Некоторые белки участвуют в регуляции обмена веществ в организме. Одни из регуляторных белков вырабатываются железами внутренней секреции животных и носят название гормонов. Каждый из белков-гормонов регулирует какую-либо из сторон обмена веществ, например, обмен глюкозы, транспорт ионов кальция и фосфора. Другие регуляторные белки, называемые репрессорами, регулируют биосинтез ферментов в бактериальных клетках. К регуляторным белкам можно отнести белковые ингибиторы ферментов.

З а п а с н а я (п и щ е в а я) ф у н к ц и я. Семена многих растений образуют запасы белков, потребляемые как питательные вещества на первых стадиях развития зародыша. Пищевые белки имеются в яйце птиц, молоке и т.д.

Перечисленные функции белков не охватывают все их многообразие. Можно указать и на другие функции белков, в частности, участие их в размножении, поддержании онкотического давления, реакциях “узнавания”, поведенческих реакциях человека и животных.

Белки — это органические соединения, в состав которых входит азот. Массовая доля азота в белке зависит от вида биологического объекта и составляет в белках животных тканей 16 %, молока (казеин) — 15,65%, зерна пшеницы, ржи, ячменя, овса — 17,54%, зерна кукурузы и грчихи — 16,67%. По содержанию азота (определяемому, как правило, методом Кьельдаля) высчитывают массовую долю белка в биологических объектах и продуктах, используя коэффициенты пересчета.

Белки. Свойства белка.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

Читать еще: Белки в городе

вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

Физические свойства белка.

Химические свойства белков.

3. Качественные реакции:

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БЕЛКОВ

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, являющиеся сополимерами аминокислот. В природе существует примерно от 10 10 до 10 12 различных белков, составляющих основу всех видов живых организмов. Огромное многообразие белков обусловлено способностью 20 α-аминокислот взаимодействовать друг с другом с образованием полимерных соединений с молекулярной массой от 6 тысяч и до 1 миллиона (и более) дальтон. Поэтому белки отличаются длиной цепи, количеством каждой из 20-ти аминокислоты, порядком их очередности. Отсюда очевидно, что число вероятных аминокислотных последовательностей практически неисчерпаемо. Аминокислотный состав белков не одинаков и является важнейшей их характеристикой, определяется наследственной информацией, закодированной в ДНК.

Аминокислоты, входящие в состав белков, являются амфотерными электролитами, обладают свойствами как кислот, так и оснований.

Аминокислоты, входящие в состав белков, могут быть заменимыми и незаменимыми (не синтезируемыми в организме). Поэтому белки, содержащие все 8 незаменимых аминокислот, называют полноценными, лишенные (лимитированные) одной или нескольких — неполноценными. Степень полноценности зависит также от оптимального их соотношения в белке.

В связи с огромным разнообразием белков, различием их химических, физических и биологических функций классификация и номенклатура белков разработаны далеко не полностью. На сегодняшний день наиболее удачной считается классификация по структурным признакам с определенным сочетанием характерных физико-химических свойств белков.

Все белки по составу подразделяются на:

Ø простые (протеины);

Ø сложные (протеиды), в состав которых входят:

Ø глюкоза – гликопротеиды;

Ø липиды – липопротеиды;

Ø пигменты – хромопротеиды.

Ø нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды.

По пространственному расположению:

Ø фибриллярные (склеропротеины) – состоят из вытянутых или спирализованных полипептидных цепей, расположенных параллельно, полипептидные цепи объединены в волокна (фибриллы). Нерастворимы в воде.

Ø глобулярные (сферопротеины) – состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, плотно свернутых за счет ковалентных и нековалентных связей в компактную частицу, называемую глобулой. Обычно хорошо растворимы в воде.

По количеству цепей в молекуле:

Ø олигомеры (больше, чем 1 цепь);

Ø протомеры (1 отдельная цепь).

Ø альбумины – в воде и разведенных солях в интервале рН = 4-8,5;

Ø глобулины – в нейтральных растворах солей сильных кислот, нерастворимы в воде;

Ø глутелины – в разведенных щелочах и кислотах (содержат 45% глутаминовой кислоты);

Ø проламины – в 50-90%м этаноле (до 45% глутаминовой кислоты и 15% пролина);

Ø гистоны – низкомолекулярные, основные, растворимые в воде и кислотах.

Все белки имеют определенную пространственную структуру, которая очень сложная, но построена по определенным закономерностям. Основными уровнями строения белковой молекулы приняты:

Ø первичная;

Ø вторичная;

Ø третичная;

Ø четвертичная.

В молекуле белка линейная последовательность размещения аминокислот строго определена, характерна только для данного вида белка и определяет его природную структуру. Эта последовательность является уникальной и называется первичной структурой. В основе образования первичной структуры лежит пептидная связь, разрушаемая только при жестком химическом, физическом или термическом воздействии.

R₁ – СО – NН — R₂ – СО – NН — R₃ — …….- СО – NН — Rn

Вторичная структура образуется в результате взаимодействия атома водорода одной цепи и атома кислорода другой или той же самой цепи с образованием водородной связи NH…O=CH-

Из-за большого количества образовавшихся водородных связей цепь белковой молекулы скручивается в спираль. Когда образование водородной связи невозможно из-за возникновения дисульфидных связей или наличия аминокислоты пролина, образуется изгиб или петля.

Кроме спиралевидной образуется еще и складчатая вторичная структура, характерная для коллагена – фибриллярного белка. Особенностями вторичной структуры объясняется различное отношение белков к внешним воздействиям. Так, спираль разрушается легко, тогда как коллаген очень стоек.

Полипептидные цепочки в белке определенным образом группируются и фиксируются в пространстве с помощью взаимодействия белковых групп одной цепи или нескольких. Такая структура также уникальная для каждого вида белка, называется третичной. В ее образовании принимают участие:

Ø дисульфидная связь R₁-S-S-R₂ (между группами -SH соседних участков);

Читать еще: Дупло белки фото

Ø ионная связь R₁-CО;

Ø солевые мостики;

Ø эфирные связи.

Для многих белков характерна четвертичная структура – это объединение нескольких одинаковых по первичной, вторичной, третичной структуре белковых молекул. Четвертичную структуру имеет, например, гемоглобин.

Рис. 2.1. Схема структуры белка

а – вторичная, б — третичная; в — четвертичная

Каждая из перечисленных структур определяет свойства белковой молекулы. Суммарные свойства неизменного белка называется нативными свойствами.

С другой стороны, каждая из форм очень чувствительна к воздействию внешних факторов и может изменяться под их влиянием, вследствие свойства белка также изменяются.

Свойства белков

Белки, как сложные полимерные соединения, характеризуются определенными физико-химическим показателями. Это молекулярная масса, наличие определенных полярных групп, определенное значение изоэлектрической точки, оптические свойства, показатель преломления и т. д. Эти свойства проявляются в связи с тем, что белок – химическое вещество с наличием в своем составе определенных химических соединений.

Помимо физико-химических, существуют еще и функциональные свойства белка. Их оценивают как возможность белка – вещества выполнять ту или другую функцию в технологическом процессе. Под функциональными свойствами подразумевают так же физико-химические характеристики белков, определяющие их поведение при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенные структуру, технологические и потребительские свойства.

Физико-химические свойства нативного белка – это его объективная характеристика, а функциональные свойства зависят от многих условий, т. е. их можно корригировать. Технологу необходимо знать, при каких условиях белок максимально проявляет свои функциональные свойства.

Существует понятие и технологические свойства – это общие свойства пищевых продуктов, которые реализуются в технологическом процессе. Так как практически все продукты питания состоят из нескольких пищевых веществ, то технологические свойства этих продуктов проявляются как функциональные свойства их составных частей.

В технологическом плане многие продукты используются с учетом того, что их технологические свойства объясняются присутствием белка как носителя функциональных свойств. Существует много функциональных свойств, желательных в белоксодержащих продуктах. Для наглядности приведем примеры некоторых функциональных свойств, необходимых или желательных в производстве тех или иных продуктов.

Растворимость – используется для достижения необходимой консистенции, создания коллоидной системы (например, напитки).

Водоудерживающая способность – используется при приготовлении рубленых мясных и рыбных фаршей, замесе теста.

Эмульгирующая способность – используется при приготовлении соусов эмульсионного типа (майонезы), рубленых мясных изделий, колбас.

Пенообразующая способность – используется в изделиях с пенной структурой (бисквитное тесто, кремы, муссы, самбуки, мороженое и т. д.).

Когезионная способность – проявляется при замесе различных видов теста, приготовлении фаршевых изделий, использовании панировки.

Текстурность – (способность расслаиваться, крошиться и т. д.) – используется при приготовлении песочного, слоеного тесто, текстурированных продуктов, хлебобулочных изделий.

Студнеобразующая способность — используется при приготовлении студней, джемов, желе, колбасных изделий.

Функциональные свойства определяются природой белка и характером взаимодействия с другими компонентами пищевой системы.

Функциональные свойства зависят от структуры и состояния белка и могут корригироваться параметрами технологического процесса.

Функциональные свойства обуславливаются поверхностными характеристиками белка на уровне первичной структуры, соотношением межмолекулярных и внутримолекулярных связей различных типов, аминокислотной последовательности, вторичной и третичной структурой, определяющими пространственную доступность.

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков. Урок 10

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллагенв коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.

Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.

Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0