Биология тема белки
Белки, их строение и роль в клетке
Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксильная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов отличается у различных аминокислот. Соединение аминокислот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты.
Соединение, состоящее из нескольких аминокислот, называют пептидом. Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические и биологические свойства.
Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильными группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые слабее ковалентных, но при их большом числе обеспечивают образование прочной структуры.
Третичная структура — это клубок, или глобула, в который свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот. Для каждого белка характерна своя форма.
Некоторые белки имеют четвертичную структуру. Она характерна для сложных белков. Несколько глобул объединены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим нековалентным связям. Например, белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.
Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, pH, под действием радиации и т.п. факторов) слабые химические связи, поддерживающие молекулу белка (вторичную, третичную, четвертичную структуры), разрываются, изменяются структура и свойства белка. Этот процесс называется денатурацией.
Роль белков: Материал с сайта //iEssay.ru
- Строительная функция. Белки входят в состав клеточных структур, являются структурными компонентами биологических мембран и многих внутриклеточных органоидов, главным компонентом опорных структур организма.
- Ферментативная функция. Многие белки служат биокатализаторами, ускоряют протекание различных химических реакций в организме.
- Регуляторная функция. Часть гормонов — белки. Они участвуют в регуляции активности клетки и организма. Например, инсулин регулирует обмен глюкозы.
- Защитная функция. Антитела, образуемые лимфоцитами, нейтрализуют чужеродных для организма возбудите лей заболеваний. Белки, участвующие в процессе свертывания крови (фибриноген и тромбин), предохраняют организм от кровопотери.
- Транспортная функция. Белки могут присоединять к себе различные молекулы и ионы и переносить их из одной части организма к другой. Например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.
- Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.
Биология тема белки
Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО — NН -.Мономерами белков являются аминокислоты. Химическое строение белков весьма просто: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. (-СO-NH)
Углерод в пептидной связи соединяется с азотом. Пептидная связь между аминокислотами образуется следующим образом: от карбоксильной группы отсоединяется группа OH, а от аминогруппы соседней аминогруппы отсоединяется атом водорода.
H 2 N-C-COOH+ N-C-COOH= H 2 N-C-CO-NO-NH-C-COOH+H 2 O При этом образуется молекула воды.
Белки отличаются друг от друга
последовательностью 20 аминокислот в длинных цепях, поэтому не удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими собственными белками, специфичными для данного вида.
В настоящее время известно огромное число белков с самыми разнообразными свойствами. Неоднократно делались попытки создать классификацию белков. В основе одной из классификаций лежит растворимость белков в различных растворителях. Белки, растворимые при 50% насыщения сульфата аммония, были названы альбуминами; белки же, которые в этом растворе выпадают в осадок были названы глобулинами.
Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (-CHNH2 – COOH), и отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.
· Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные белки – проламины, белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины.
· Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды, шикопротеиды и т. д.
Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2 – COOH.
Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов (большинство белков имеет молекулярную массу в пределах десятков — сотен тысяч).
Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной .
Существует 4 структурных уровня строения белка.
1) первичная структура белка имеет определенную последовательность аминокислот в молекуле белка. Аминокислоты соединяются дру с другом прочными пептидными связями.
2) Вторичная структура белка образуется из первичной и имеет вид спирали. При этом образуется более слабая водородная связь.
3) Третичная структура белка имеет вид шарика- глобулы. При этом возникает еще более слабая дисульфидная связь.
4) четвертичная структура белка характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких молекул белка с третичной структурой
Под влиянием различных факторов в белке сначала разрушается дисульфидные связи, потом водородные , в результате чего третичная структура превращается в о вторичную, затем в первичную. Этот процесс называется денатурацией. Если первичная структура не повреждена- процесс обратим. Процесс восстановления структур белка- ренатурация.
У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень сложно выявить структуру молекул белков.
Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет. Синтез белков — очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине и т.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы получения пищи.
А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания микробиологической промышленности по производству искусственных продуктов питания. Практическое осуществление путей получения такой пищи ведется в двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании белков растений, например сои, а второе — на использовании белков продуктов, полученных микробиологическим путем из нефти.
Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем более они убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах — вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение в самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии и медицины.
Белки входят в состав живых организмов и являются основными материальными агентами, управляющими всеми химическими реакциями, протекающими в организме.
Одной из важнейших функций белков является их способность выступать в качестве специфических катализаторов (ферментов), обладающих исключительно высокой каталитической активностью. Без участия ферментов не проходит почти ни одна химическая реакция в живом организме. В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут распад и окисление поступающих извне питательных веществ. Клетка использует энергию, полученную вследствие окисления питательных веществ; продукты их расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических соединений. Быстрое протекание таких биохимических реакций обеспечивают катализаторы (ускорители реакции) – ферменты.
Почти все ферменты являются белками (но не все белки – ферменты!). В последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов. Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного типа. Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клетки) расщепляется специальным ферментом – липазой, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий крахмал или гликоген, -амилаза не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. В ходе этих операций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.
Известно более 2-х тысяч ферментов, и количество их продолжает увеличиваться. Все ферменты условно разделены на шесть групп по характеру реакций, которые они катализируют перенос химических групп с одной молекулы на другую;
Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они определяют механохимические процессы в живых организмах, в результате которых поступающая с пищей химическая энергия непосредственно превращается в необходимую для движения организма механическую энергию.
Третьей важной функцией белков является их использование в качестве материала для построения важных составных частей организма, обладающих достаточной механической прочностью, начиная с полупроницаемых перегородок внутри клеток, оболочек клеток и их ядер и заканчивая тканями мышц и различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д.
Еще одна функция белка — запасная. К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы.
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.
Гормоны — биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга.
Белки являются необходимой составной частью продуктов питания. Отсутствие или недостаточное количество их в пище вызывает серьезные заболевания.
Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).
Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.
Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты) могут синтезироваться непосредственно животными организмами.
n биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в щелочной среде (дают все белки),
n гидроксида натрия и нагревании.
Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО — NН -.Мономерами белков являются аминокислоты. Химическое строение белков весьма просто: они состоят из
Биология тема белки
Белки — это высокомолекулярные соединения (биополимеры), мономерами которых яв ляются аминокислоты, соединенные пептидными связями.
Аминокислотой называют органическое соединение, имеющее карбоксильную и амино группу, а также радикал. В природе встречается около 200 аминокислот, которые различаются взаимным расположением функциональных групп и радикалами, но только 20 из них входят в состав белков. Такие аминокислоты называют протеиногенными.
Не все протеиногенные аминокислоты могут синтези роваться в организме человека. Аминокислоты, которые образуются в организме человека в необходимом коли честве, называют заменимыми (их насчитывается 12), а аминокислоты, которые не синтезируются и должны поступать с пищей, — незаменимыми (8). К незамени мым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.
Уровни структурной организации белка.
У белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Особенности аминокислотного состава белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой измене ние более высоких структур, а также свойств белка в целом.
Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную структуру белковой молекулы в виде спиралей или складок, поддерживаемых водородными связями, которые возникают между атомами кислорода и водорода. Болееменее длинные участки со вторичной структурой имеют, например, кератины волос и ногтей, фиброин шелка.
Третичная структура белка является формой пространственной укладки поли пептидной цепи в виде глобулы (клубка), поддерживаемой гидрофобными, водород ными, дисульфидными (S—S) и ионными связями . Она характерна для большинства белков организма, напри мер, миоглобина мышц.
Четвертичная структура — это про странственная организация нескольких глобул, которая поддерживается слабы ми взаимодействиями (гидрофобными, ионными, водородными и др.). Четвертичная структура характер на для гемоглобина и хлорофилла.
По форме молекулы различают фи бриллярные и глобулярные белки. Первые из них вытянуты, как, например, колла ген соединительной ткани или кератины волос и ногтей. Глобулярные же белки имеют форму глобулы, как миоглобин мышц.
Одни белки хорошо растворимы в воде, а другие растворяются толь ко в растворах солей, щелочей, кислот или органических растворителях. Структура молекулы белка и его функциональная активность зависят от условий окружающей среды. Утрата белковой молекулой структуры, вплоть до первичной, называется денатурацией . Денатурация происходит вследствие изменения температуры, рН, атмосферного давления, под действием кислот,
щелочей, солей тяжелых металлов, органических растворителей и др. Обратный процесс восстановления структуры называется ренатурацией, однако он не всегда возможен. Полное разрушение белковой молекулы называется деструкцией
Белки выполняют в клетке ряд функций: пластическую (строительную), каталитическую (ферментативную), энергетическую, сигнальную (рецепторную), сократительную (двигательную), транспортную, защитную, регуляторную и запасающую. Строительная функция белков связана с их наличи ем в клеточных мембранах и структурных компонентах клетки. Энергетическая обусловлена тем, что при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энер гии. Белки — рецепторы мембран принимают участие в восприятии сигналов окружающей среды и их пе редаче в клетке, а также в межклеточном узнавании. Без белков невозможно движение клеток и организмов в целом. Они составляют основу жгутиков и ресничек, а также обеспечивают сокращение мышц и перемеще ние внутриклеточных компонентов. В крови человека и многих животных белок гемоглобин переносит кисло род и часть углекислого газа, другие белки транспортируют ионы и электроны. Защитная роль белков связана с иммунитетом: белок интерферон способен уничтожать многие вирусы, а белкиантитела участвуют в иммун ных реакциях. Среди белков и пептидов есть регулято ры, например, гормон поджелудочной железы, инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови. У неко торых организмов белки могут откладываться в запас, как у бобовых в семенах, или у птиц и пресмыкающихся в яйцах.
Белки. Свойства белка.
Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.
Строение белка.
У белков существует 4 уровня строения:
- первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:
- вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.
На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.
Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.
- третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:
Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.
- четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:
Синтез белка.
В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.
Физические свойства белка.
Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).
Химические свойства белков.
1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.
2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.
3. Качественные реакции:
Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.
Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.
Биологическое значение белка.
1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.
2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.
3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.
4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)
5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.
Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.
3.8.2. Белки
Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.
В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.
Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.
локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали
пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)
Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.
Химические свойства белков
Гидролиз
Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α -аминокислот:
Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот
Денатурация
Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:
Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:
Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.
Качественные реакции на белки
Биуретовая реакция
Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.
раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4 = фиолетовое окрашивание
Ксантопротеиновая реакция
растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:
раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание
Биология тема белки
Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.
В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.
Мономеры белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.
В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.
Структура белковой молекулы – ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.
1.Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.
2.Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали – вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.
3.Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.
4.Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными.
Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность.
Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.
Белки имеют видовую специфичность: каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов.
Таблица. Образование структур (уровня пространственной организации) белков.
Функции белков.
Каталитическая (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.
Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.
Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.
Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.
Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.
Таблица. Основные функции белков и пептидов.
Тематические задания.
Часть А
А1. Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:
1) структуры гена
2) внешней среды
3) их случайного сочетания
4) их строения
А2. Человек получает незаменимые аминокислоты путем
1) их синтеза в клетках
3) приема лекарств
2) поступления с пищей
4) приема витаминов
А3. При понижении температуры активность ферментов
1) заметно повышается
2) заметно понижается
3) остается стабильной
4) периодически изменяется
А4. В защите организма от кровопотерь участвует
1) гемоглобин
2) коллаген
3) фибрин
4) миозин
А5. В каком из указанных процессов белки не участвуют?
1) обмен веществ
2) кодирование наследственной информации
3) ферментативный катализ
4) транспорт веществ
А6. Укажите пример пептидной связи:
Часть В
В1. Выберите функции, характерные для белков
1) каталитическая
2) кроветворная
3) защитная
4) транспортная
5) рефлекторная
6) фотосинтетическая
В2.
Установите соответствие между структурой белковой молекулы и ее особенностями
СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
А) имеет форму глобулы
Б) удерживается пептидными связями
В) удерживается пептидными, водородными, дисульфидными связями
Г) определяется последовательностью нуклеотидов в гене
Д) определяет биологическую активность белка
Е) не спирализована
1) первичная
2) третичная
Часть С
С1. Почему продукты хранят в холодильнике?
С2. Почему продукты, подвергшиеся тепловой обработке, хранятся дольше?
СЗ. Объясните понятие «специфичность» белка, и какое биологическое значение имеет специфичность?
С4. Прочитайте текст, укажите номера предложений, в которых допущены ошибки и объясните их.
1) Большая часть химических реакций в организме катализируется ферментами.
2) Каждый фермент может катализировать множество типов реакций.
3) У фермента есть активный центр, геометрическая форма которого изменяется в зависимости от вещества, с которым фермент взаимодействует.
4) Примером действия фермента может быть разложение мочевины уреазой.
5) Мочевина разлагается на двуокись углерода и аммиак, которым пахнет кошачий лоток с песком.
6) За одну секунду уреаза расщепляет до 30000 молекул мочевины, в обычных условиях на это потребовалось бы около 3 млн. лет.