Parcenter.ru

Все про домашних животных
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Дать характеристику белкам

Общая характеристика белков и их классификация.

Protos – первейший, важнейший.

Белки – это высокомолекулярные орг. соединения или биополимеры, которые состоят из аминокислот, соединенных в длинные цепи с помощью пептидных связей и имеют сложное пространственное строение. Впервые белок был получен в 1745 году в Италии ученым Беккари.

Всего чистого белка в составе всех организмов 10 12 -10 13 тонн.

Элементарный состав белка прост. На примере белка пшеницы элементарный состав следующий: С≈52%, О≈22%, N≈17%, H≈7%, S≈2%.

Для человека суточная норма белка 100 г (50% растительного и 50% животного). Покрывается на одну треть.

Белки выполняют разнообразные функции:

Белок входит в состав любой внутриклеточной структуры.

2. Каталитическая (ферментативная)

Очень многие белки служат биологическими катализаторами в реакциях обмена веществ.

Все формы движения на Земле осуществляются белковыми веществами.

Белковые молекулы в организме переносят различные молекулы или атомы веществ.

Все антитела, которые вырабатываются в организме против вирусов, имеют белковую природу.

В случае необходимости организм может использовать белки как запасное питательное вещество.

Белковые вещества способны давать цветные качественные реакции с различными реактивами.

Классификация

Белки делятся на простые и сложные. Простые – протеины, сложные – протеиды.

1. Простые белки классифицируют по растворимости:

Альбумины растворяются в воде, при нагревании быстрее всего выпадают в осадок, бывают растительного и животного происхождения. В пшенице называется лейкозин.

Глобулины в воде не растворимы, растворяются в KCl, NaCl – 10%

Проламины растворимы в спиртах – 60-80% C2H5OH. Особенность – содержат много аминокислот под названием пролин. Только растительного происхождения. Проламин пшеницы называется глиадин.

Глютелины растворяются в слабых растворах щелочей – 0,1-0,2% NaOH. Изучены слабо. Только растительного происхождения. В зерне пшеницы называется глютенин.

Труднорастворимые белки протамины и гистоны. Различаются по молекулярной массе. У протаминов 12000, до 30000. растворяются в слабом растворе HCl. содержатся в ядрах клеток и участвуют в образовании сложных белков нуклеопротеидов.

Протеиноиды – практически ни в чем не растворяются. Только животного происхождения. Содержатся в волосах, ногтях.

2. Сложные белки кроме белковой части имеют небелковую часть: липопротеиды, глюкопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды, металлопротеиды.

Хромо- ­– в составе белка сложное азотистое основание «гем», построенное на основе веществ порфиринов.

Для подробного изучения белков производят их разделение из растительных и животных тканей, подвергают спец. очистке, затем изучают структуру, строение и свойства.

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

  • вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

  • третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Дать характеристику белкам

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Читать еще:  Чем питаются белки в природе

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Читать еще:  Как зимуют белки в лесу

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

  • вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

  • третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Что такое белки

Человеческий организм состоит из огромного разнообразия химических элементов, среди них аминокислоты, белки, жиры и углеводы. Чтобы понять, как протекают некоторые процессы в организме, необходимо разобраться, что такое белки и какова их структура.

Какие вещества называют белками, или протеинами

Протеин, или белок — это одно из важнейших соединений в организме человека, без которого невозможно представить себе процесс пищеварения и жизнедеятельности. Имеет огромное значение для набора мышечной массы,

Что такое белок

Протеины классифицируют по типу происхождения:

  • растительные — усваиваются на 20–40 процентов;
  • животные — процент усвоения от 60 до 90 по причине схожести с человеческими.

Выясняя, какие вещества называются белками или протеинами, следует знать, что между ними практически нет разницы, это схожие элементы, имеющие одну идентичную структуру. Белками являются полимерные молекулы, которые выстроены в цепи повторяющихся мономерных звеньев или же из менее крупных элементов, состоящих из аминокислот. Такие субединицы соединяются пептидной связью в определённой последовательности. Протеины — это простые белки, а сложные носят название протеиды.

Полезная информация! Протеины — это те белки, молекулы которых содержат в себе лишь белковые составляющие. При полном гидролизе протеинов образуются аминокислоты.

Строение белков, их функции, свойства, химический состав

Белки относятся к классу высокомолекулярных органических веществ. Они состоят из аминокислот и составляют половину от сухой массы всех живых организмов. Состав и строение белков, как было сказано выше, связано с аминокислотами, с их аминогруппой и кислотной карбоксильной группой. При их взаимодействии образуется пептидная связь. Именно поэтому белки иногда могут называть полипептидами. Строение включает в себя несколько белковых структур.

  • первичная — аминокислотная цепочка с сильной ковалентной связью. Чередуя каждые 20 аминокислот в разном порядке, можно сформировать множество разных белков. Функции и строение изменятся, если поменять хоть одну аминокислоту. По этой причине первичная структура является наиболее важной;
  • вторичная — спиралевидная структура с более слабыми водородными связями;
  • третичная — шаровидная форма (глобула), тут есть 4 вида связей — слабые ионные, гидрофобные и водородные, одна сильная — дисульфидная.
  • четвертичная есть не во всех белках, заключает в себе несколько глобул с теми же связями, что и третичная структура. Пример таких белков — гемоглобин.

Количество белка в организме

Из чего состоят белки:

  • углерод — 50 процентов;
  • кислород — 22 процента;
  • азот — 16 процентов;
  • водород — 7 процентов;
  • сера — 0,4-2,5 процента.

Химический состав белков включает также фосфор, железо, йод, медь, макровещества и микровещества. Помимо этого, процентное соотношение показателей может варьироваться в различных белках. Постоянством отличается лишь показатель азота — практически всегда в районе 16 процентов.

Полезная информация! Название «белок» происходит от их свойства при нагревании становиться белыми. Общая формула белков характеризуется общей формулой аминокислот, входящих в их состав и выглядит так: [H₂N-RCOO-NH-R’COO-NH-].

  • ферментативная или же каталитическая. Характеризуется комплементарностью и специфичностью, белки-ферменты повышают скорость течения химических реакций;
  • защитная — поддержка иммунитета, антитела сражаются с возбудителями болезней;
  • строительная или же структурная — клетка, как основная структурная единица, состоит (помимо воды) из белка.

Физические свойства белков:

  • глобулярные (растворимость). Растворяясь в воде, образуют коллоидные растворы (казеин, альбумин и другие);
  • фибриллярные — нерастворимы в воде (кератин, коллаген).

Такая характеристика белков, как гидратация также имеет большое значение и представляет собой связывание воды. Данный процесс определяется набуханием белков, они увеличиваются в размере и массе. Отмечается частичное растворение элементов. Ещё одним физико-химическим свойством является ионизация. Ионизация молекул качественно схожа с ионизацией аминокислот. Но в количественном отношении у белков есть большее количество групп, способных к ионизации. В аспекте ионизации необходимо взять в работу и такое понятие, как изоэлектрическая точка. Краткое определение данного понятия звучит примерно так — кислотность среды (Ph). Эта точка показывает значение, при котором молекула переходит в электронейтральный статус.

Читать еще:  Белка в сибири 5 букв сканворд

У белков есть еще роль буферной системы. Альбумин представляет собой роль буфера, так как обладает амфотерными свойствами. Вклад альбуминов в буферизацию плазмы крови составляет приблизительно 5 процентов.

Интересно знать! Коллаген при взаимодействии с водой обладают высокой вязкостью. При нагревании соединения сворачиваются, поэтому не имеют температуры кипения и плавления.

Также полезно знать, какие бывают белки:

  • пепсин. Присутствует в составе желудочного сока, может запустить процесс разрушения других элементов в ходе пищеварения;
  • интерферон активно применяется при лечении гриппа и насморка, так как способен устранять вредоносные элементы, вызывающие эти болезни.

В состав белков входят остатки различных аминокислот. Обширный надмолекулярный белковый комплекс представляет собой самоорганизующуюся систему. Роль и биологическая ценность таких соединений жизненно важны. Значительную работу белок выполняет при построении клеток тканей различных органов. Важную роль выполняет и при образовании природных ферментов, большей части гормонов, гемоглобина и многих других органических элементов. Следовательно, белки можно назвать одним из незаменимых материалов организма. Они защищают его от вредоносных инфекций, помогают при усвоении витаминов, минеральных веществ.

Схема переваривания в желудочно-кишечном тракте

В ходе переваривания происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот. Расщепление до аминокислот начинается в желудке, затем продолжается в двенадцатиперстной кишке. Финальная стадия происходит в тонком кишечнике. В некоторых случаях процесс распада и переформирования в аминокислоты может проходить и в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры. В тонком кишечнике процесс переваривания проходит под влиянием ферментов пептидгидролаз.

Внимание! Согласно изучениям биохимиков, альтернативным названием пептидгидролаз является пептидаз. И основные пептидазы синтезируются в клетках самого желудка, поджелудочной железы и кишечника.

В желудке белки, которые были получены с продуктами, денатурируются и гидролизуются, впоследствии образуя олигопептиды. В кишечнике панкреатические пептидгидролазы продолжают процесс гидролиза полученных олигопептидов, образуются дипептиды и трипептиды, свободные кислоты. Короткие пептиды распадаются до свободных аминокислот в клетках кишечного эпителия и в пристеночном слое, после чего происходит процесс всасывания.

Колориметрический метод определения концентрации

В ходе изучения истории открытия белков, их влияния на процессы жизнедеятельности, а также их определения в лекарственных средствах и применения их при различных заболеваниях, было разработано несколько научно-исследовательских методов. Для определения количества белка используют колориметрические и спектрофотометрические методы, которые могут определить химические микроэлементы по содержанию общего азота в лекарственных препаратах.

Перед началом колориметрического исследования конструируют калибровочный график с использованием стандартного шаблона белка (аминокислоты тирозина, бычий сывороточный альбумин, сывороточный альбумин человека). Хоть он и не является элементарным способом исследований, но очень полезен при выявлении точных показателей.

  • определение с биуретовым реактивом. Этот метод базируется на образовании комплекса двухвалентной меди с пептидными связями молекулы белка в щелочной среде фиолетового цвета;
  • микроопределение с реактивом Бенедикта. Принцип данного исследования схож с методом, предполагающим использование биуретового реактива;
  • определение органических соединений по методу Лоури. Наиболее распространённый метод с применением реактива Фолина;
  • определение органических соединений по методу Лоури в версии Сяткина. Проводится такая презентация для того, чтобы определить элементное содержание белка в медикаментах с повышенным содержанием липопроетидов и гликопротеидов.

Интересно знать! При определении белка в лабораторных пробах используют условия проведения реакций и измерения поглощения растворов, идентичные тем, что применяются при построении калибровочного графика.

Разрушение природной структуры белка

Разрушение природной структуры белка называют денатурацией. В процессе денатурации происходит изменение нативной конформации белковой молекулы под действием различных факторов (в большинстве случаев дестабилизирующих). Потеря природных и нативных свойств сопровождается разрушением четвертичной, третичной и даже иногда вторичной белковой структуры.

Белки являются одними из основных высокомолекулярных органических веществ. Они выполняют целый ряд важнейших функций в организме. Всем худеющим надо знать, что при сбрасывании лишних килограммов следует быть крайне осторожным с содержанием белка в рационе. Обычно спортсмены используют диеты с комбинированием продуктов, содержащих количество протеинов, а также используют различные добавки. Составлять такое меню стоит всё же совместно с профессиональными тренерами и диетологами.

Характеристика простых белков.

Классификация белков по строению.

По структурным признакам все белки делятся на две большие группы: простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды);

· Простые беки (протеины). Структура их представлена только полипептидной цепью, т.е. они состоят только из аминокислот и делятся на несколько подгрупп. В подгруппы объединяются белки близкие по молекулярной массе, аминокислотному составу, свойствам и функциям. В чистом виде простые белки встречаются редко. Как правило, они входят в состав сложных белков.

· Сложные белки (протеиды) состоят из белкового компонента, представленного каким-либо простым белком, и небелкового компонента, называемого простетической частью. В зависимости от химической природы простетической части сложные белки делятся на подгруппы.

Белки

Характеристика простых белков.

Протамины и гистоныимеют наименьшую молекулярную массу, в их составе преобладают диаминокарбоновые АК: аргинин и лизин (20-30%), поэтому обладают резко выраженными основными свойствами (ИЭТ – 9,5-12,0), имеют положительный заряд. Входят в состав сложных белков нуклеопротеинов. В составе нуклеопротеинов выполняют функции: – структурную (участвуют в формировании третичной структуры ДНК) и регуляторную (способны блокировать передачу генетической информации с ДНК на РНК).

Альбумины– белки небольшой молекулярной массы (15000-70000), кислые (ИЭТ 4,7), так как содержат большое количество глутаминовой и аспарагиновой кислот, имеют отрицательный заряд. Высаливаются насыщенным раствором сульфата аммония. Функции альбуминов: транспортная — переносят свободные жирные кислоты, холестерин, гормоны, лекарственные вещества, желчные пигменты, т.е. являются неспецифическими переносчиками.

За счет высокой гидрофильности альбумины поддерживают онкотическое давлениекрови,

участвуют в поддержании кислотно-основного состояния (КОС)крови.

Глобулины– белки с большей, чем у альбуминов, молекулярной массой (>100000), слабокислые или нейтральные белки (ИЭТ 6-7,3), так как содержат меньше, чем альбумины, кислых аминокислот. Осаждаются полунасыщенным (50%) раствором сульфата аммония. Входят в состав сложных белков – гликопротеинов и липопротеинов и в их составе выполняют функции: транспортную, защитную (иммуноглобулины), каталитическую, рецепторную и др..

Проламины и глютелины — растительные белки, содержатся в клейковине семян злаковых растений, нерастворимы в воде, растворах солей, кислотах и щелочах, но в отличие от всех других белков, растворяются в 60-80% растворе этанола. Содержат 20-25% глутаминовой кислоты, 10-15% пролина.

Протеиноидыфибриллярные белки, имеющие волокнистую структуру, нерастворимые в воде. В их составе преобладают АК: глицин (1/3), пролин и гидроксипролин (1/4) Функция – структурная, это белки опорных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, ногтей, волос). Например, кератины – белки волос, рогов, кожи; коллагены – белки соединительной ткани; эластин – белок связок, сухожилий.

Дата добавления: 2016-05-25 ; просмотров: 1263 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector