Parcenter.ru

Все про домашних животных
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Доклад на тему белки

Бесплатный
Дистанционный конкурс «Стоп коронавирус»

Приглашаем к участию
учеников 1-11 классов

Идёт приём заявок

Сообщение по биологии на тему » Белки, их строение и роль в клетке»

Белки, их строение и роль в клетке

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Соединение, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Именно порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические и биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые слабее ковалентных, но при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот. Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру. Она характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим нековалентным связям. Например, белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, pH, под действием радиации и т.п. факторов) слабые химические связи, поддерживаю­щие молекулу белка (вторичную, третичную, четвертичную структуры), разрываются, изменяются структура и свойст­ва белка. Этот процесс называется денатурацией.

Роль белков: Материал с сайта http://iEssay.ru

Строительная функция. Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов, главным компонентом опорных структур организма.

Ферментативная функция. Многие белки служат биокатализаторами, ускоряют протекание различных хи­мических реакций в организме.

Регуляторная функция. Часть гормонов — белки. Они участвуют в регуляции активности клетки и организма. Например, инсулин регулирует обмен глюкозы.

Защитная функция. Антитела, образуемые лимфоцитами, нейтрализуют чужеродных для организма возбудите лей заболеваний. Белки, участвующие в процессе свертывания крови (фибриноген и тромбин), предохраняют организм от кровопотери.

Транспортная функция. Белки могут присоединять к себе различные молекулы и ионы и переносить их из одной части организма к другой. Например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.

Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Доклад на тему белки

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

Читать еще:  Текст белая белка

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Доклад на тему белки

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

Читать еще:  Чем отличается бурундук от белки

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Белки

доклад: Биология

Белки — это цепочки аминокислот, выполняющие множество функций, важнейшая из которых — ферментативная, то есть регуляция химических реакций в живых организмах.

В основе жизнедеятельности любого организма лежат химические процессы. В каждой клетке вашего тела происходят тысячи химических реакций, и совокупность этих реакций определяет вашу индивидуальность. В этой грандиозной химической системе важнейшую роль играют молекулы белков.

Давайте в начале нашей беседы о белках поговорим об их строении. При конструировании сложных молекул вы можете пойти двум путями: либо использовать систему модулей и собирать всевозможные крупные молекулы из небольшого числа структурных единиц, либо изготавливать каждую молекулу по индивидуальному плану. Вспомните старые и новые методы строительства. Раньше все элементы конструкции изготавливали только для одного здания, и в других зданиях они не встречались. В наше время такие здания (если их только можно отреставрировать) считаются очень красивыми и ценятся выше современных построек. Современный же метод строительства состоит в том, чтобы взять уже готовые однотипные детали, или модули (кирпичи, окна, двери), и собрать из них здание. Но и в такой системе, компонуя серийные детали по-разному, можно построить самые разнообразные сооружения. Аналогичный подход реализуется в живых системах — структурная сложность достигается за счет модульного принципа построения. Именно такой подход логичен с точки зрения теории эволюции, поскольку он позволяет последовательно усложнять структуры по мере появления новых модулей.

Основной структурной единицей белков являются аминокислоты. Молекулы этого класса имеют сходную структуру, немного различаясь в деталях. Они представляют собой цепочку атомов, на одном конце которой находится положительно заряженный ион водорода (Н+), а на другом — отрицательно заряженная гидроксильная группа (ОН – ), состоящая из кислорода и водорода. От основной цепи ответвляются боковые группы, различные для разных аминокислот. В живых организмах насчитывается 21 аминокислота.

Из аминокислот строится белок. Этот процесс напоминает нанизывание бусинок на нить. При сближении двух аминокислот ион водорода (Н+) одной из них соединяется с ОН – -группой второй, и две аминокислоты связываются друг с другом с высвобождением молекулы воды. При этом возможны самые разные сочетания аминокислот. Последовательность аминокислот в «бусах» называется первичной структурой белка. Поскольку бусиной может быть любая из 21 аминокислоты, то даже для коротких белков существует огромное количество возможных вариантов первичной структуры. Например, существует более 10 триллионов способов собрать белок длиной всего в 10 аминокислот!

После того как определена первичная структура белка, под действием электростатических взаимодействий между различными боковыми группами аминокислот, а также между аминокислотами и окружающей их водой белок принимает сложную трехмерную форму. Для нас важнее всего белки, которые сворачиваются в сложные сферические структуры, поскольку именно они регулируют химические реакции в живых организмах. (Другие типы белков, например те, из которых состоят волосы и прочие структуры тела, имеют не такую форму.)

При взаимодействии сложных молекул между определенными атомами каждой из молекул образуется химическая связь. Одной лишь способности молекул к взаимодействию недостаточно для образования связи. Две молекулы должны сблизиться и принять такую ориентацию, при которой атомы, способные образовывать химические связи, могли бы состыковаться, как космические корабли на орбите. Поэтому трехмерная структура имеет первостепенное значение для химических процессов, идущих в живых организмах.

Трудно поверить, чтобы две сложные молекулы, предоставленные сами себе, случайным образом расположились бы в пространстве так, чтобы стало возможным их взаимодействие. Для протекания химической реакции с заметной скоростью необходимо участие молекул, называемых ферментами (см. Катализаторы и ферменты). Фермент притягивает обе молекулы к себе и придает им ориентацию, обеспечивающую взаимодействие. Как только взаимодействие произошло, фермент, выполнивший свою работу, высвобождается и может повторить эту операцию со следующей парой молекул.

Благодаря своей сложной структуре белки идеально справляются с ролью ферментов. Каждой первичной структуре соответствует определенная форма молекулы белка и, следовательно, определенная химическая реакция, которую этот белок катализирует. Во всех живых организмах первичная структура белка записана на молекуле ДНК (см. Центральная догма молекулярной биологии). Таким образом, ДНК держит под контролем весь организм, определяя спектр образующихся белков и, таким образом, возможные химические реакции.

В принципе, по первичной структуре белка можно было бы предсказать, какую форму будет иметь его молекула, а значит, предсказать и природу химической реакции, в которой этот белок будет участвовать. В действительности же эта проблема укладки белка настолько сложна, что пока ее невозможно вычислить даже при помощи лучших компьютеров и программного обеспечения. На сегодняшний день это одна из основных нерешенных проблем молекулярной биологии.

Белка животное. Среда обитания и образ жизни белки

«Белка, белка расскажи. О чем задумалась в тиши.
Быть, может, ты забыла, где осенью орех зарыла?…»

Сказочно красивая попрыгунья из отряда грызунов рыжего цвета белка известна каждому из нас с детства. Огромное количество стихов посвящено ей, она является героиней многих народных сказок, о ней загадывают загадки и поют песенки.

Трудно сказать, когда и откуда пришла эта настоящая любовь человека к белке. Известно только, что все это идет издавна и ничего не изменилось по наше время. Этими шаловливыми и на удивление быстрыми животными любуются все от мала до велика в парках, где они смело прыгают с ветки на ветку в поисках пищи и новых ощущений.

Читать еще:  Дупло белки фото

Это красивое животное трудно с кем-либо перепутать. Белка имеет небольшие размеры. Длина ее тела обычно достигает от 20 до 40 см, а вес до 1 кг. Ее шикарный пушистый хвост имеет длину туловища. Ушки у белки небольшие, в виде кисточек. В окрасе шерсти преобладает рыжий цвет, но ближе к зиме добавляются серые и белые тона.

Летом шерсть коротенькая и грубая, а зимой становится мягкой и пушистой. Поближе к Северу можно увидеть полностью черных белок. Прыгать животные могут на расстояние от 4 до 10 метров. Их большой и пушистый хвост служит им при этом рулем, помогает корректировать движения при прыжке.

Особенности и среда обитания белок

Живут эти чудные звери везде, кроме Австралии. Для них главное, чтобы были рощи, глухой лес, густые парки. Слишком солнечные места белки почему-то обходят стороной. На счет жилища этот зверек очень продуманный.

Они либо устраивают себе домик в дуплах деревьев, либо строят гнездо на дереве недалеко от ствола, заранее беспокоясь о том, чтобы жилище было защищено от сложных погодных условий.

Прутья веточек, мох, старое птичье гнездо – это строительные материалы для гнезд белок. Для того, чтобы скрепить все это между собой чаще всего служит им глина и земля.

Отличительной особенностью в их гнезде является два выхода, главный – основной и запасной, как стратегический выход во время возможной опасности. Этот факт говорит о том, какое белка животное, она дружелюбна, но не до такой степени доверчива.

Характер и образ жизни белок

Белка животное, которое считают очень умными. И не только двойной выход является этому доказательством. Они готовятся к зиме загодя, запасая при этом себе еду. Орехи в основном они закапывают в землю недалеко от своего жилища или просто прячут их в дупле.

Многие ученые склоняются к мысли, что благодаря тому, что память у белок не слишком хорошая из многих ими спрятанных орешков, о которых белки забывают иногда, вырастают деревья.

Они могут выкопать только что посаженное растение в надежде, что можно будет добыть из-под земли семена. Могут заселиться без колебаний и страха на мансарде. Они с легкостью идут на контакт с человеком, если видят в его руках еду и могут брать ее бесконечно, пряча в дупло.

Белки, которые живут в городских парках, давно усвоили для себя одну истину, что человек для них это источник питания. Но кормить их с рук нежелательно. Часто они могут болеть чумой или другими заболеваниями, которые могут навредить здоровью человека. Даже, если и нет никакой болезни, белка может попросту очень больно укусить. Они умело и искусно разгрызают орешки. Наблюдать за этим одно удовольствие.

Кроме того, что белка полезное животное она может причинить и некоторый вред человеку. Их зубы очень крепкие и грызть ими белка может все подряд. Если они обитают рядом с жилищем человека, это может быть полной катастрофой.

Для того, чтобы белки не навредили в подвале или на горище и не попортили имущество в тех местах желательно положить шкуры животных. Чучела при этом не помогают. От шкуры исходит запах животного и белок это в какой-то мере отпугивает.

Даже при сильных морозах белки не оставляют свое жилище. Бывает такое, что они собираются в одном дупле по три-четыре зверя, закрывают вход мхом и греются, таким образом, спасаясь от лютых морозов.

Хоть у них и теплая шубка, в морозы ниже 20 градусов они не выходят из своих гнезд. Спать могут в такое время сутками. И лишь во время оттепели выходят из дупла, чтобы насобирать шишек и пополнить свой продуктовый запас.

При случае неурожайных сезонов белки целыми потоками двигаются в том направлении, где больше еды. Белка очень проворна и ловка. Они осмотрительны и осторожны, их гнездо или дупло трудно заметить.

Домашние белки в последнее время не редкость. Их покупают в зоомагазинах. Но часто маленьких бельчат находят выпавшими из дупла и оставляют жить у себя дома. Всем, кто решил завести у себя это животное следует помнить, что это эмоциональный зверек и подвержен стрессам. В таких ситуациях белка может заболеть.

Для домашней белки необходимо соорудить небольшой вольер или посадить ее в клетку. Но периодически ее необходимо выпускать побегать по квартире, не оставляя ее без присмотра.

Это довольно независимое животное, которое в домашних условиях не быстро привыкает к человеку. Должно пройти немало времени для того, чтобы белка дала себя хотя бы просто погладить.

Питание

Белка предпочитает растительную пищу в виде орехов, семян, грибов, ягод. Но и яйца, лягушки и насекомые ей тоже по душе. Грибов животное собирает много, нанизывает их на ветку рядом с дуплом.

Жизненный тонус и полностью жизнь белок целиком и полностью зависит от наличия пищи. Чем больше у них запасов и чем они калорийнее, тем лучше себя белка чувствует и тем она здоровее.

Неблагоприятные погодные условия заставляют белок съедать все свои запасы продуктов. Это приводит к гибели животного. Белкам, которые живут в парках с этим немного проще ведь на помощь всегда приходит человек.

Размножение и продолжительность жизни белок

Март и апрель для озорных белок наступает брачный период. Самцы десятками толпятся около одной самочки, пытаясь завоевать ее благосклонность. Очень часто при этом происходят драки. Самка выбирает самого сильного и от их совокупления рождаются малыши, обычно их от двух до восьми.

Они слепые и совершенно беспомощные. Изначально на протяжении полугода бельчата питаются молоком матери. После перехода на обычное вскармливание пищу им носят родители по очереди.

Через две недели бельчата покрываются шерстью, и становится видно, какого цвета белка, а через месяц уже открывают свои глазки. Уже после исполнения малышам двух месяцев они готовы к самостоятельной жизни и могут сами добывать себе пищу.

В неволе животные тоже размножаются, но при условии должного за ними ухода. В природе белки живут от двух до четырех лет. В домашних условиях период их жизни достигает до пятнадцати лет.

Белки, их строение и роль в клетке

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Соединение, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Именно порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические и биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые слабее ковалентных, но при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот. Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру. Она характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим нековалентным связям. Например, белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, pH, под действием радиации и т.п. факторов) слабые химические связи, поддерживаю­щие молекулу белка (вторичную, третичную, четвертичную структуры), разрываются, изменяются структура и свойст­ва белка. Этот процесс называется денатурацией.

Роль белков: Материал с сайта //iEssay.ru

  1. Строительная функция. Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов, главным компонентом опорных структур организма.
  2. Ферментативная функция. Многие белки служат биокатализаторами, ускоряют протекание различных хи­мических реакций в организме.
  3. Регуляторная функция. Часть гормонов — белки. Они участвуют в регуляции активности клетки и организма. Например, инсулин регулирует обмен глюкозы.
  4. Защитная функция. Антитела, образуемые лимфоцитами, нейтрализуют чужеродных для организма возбудите лей заболеваний. Белки, участвующие в процессе свертывания крови (фибриноген и тромбин), предохраняют организм от кровопотери.
  5. Транспортная функция. Белки могут присоединять к себе различные молекулы и ионы и переносить их из одной части организма к другой. Например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.
  6. Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.
Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector