Parcenter.ru

Все про домашних животных
3 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

К какому типу относится белка

К какому типу относится белка

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe 2+ (рис. 19). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин. В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением кислорода, который используется клетками:

.

Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20).

Рис. 20. Фосфопротеин

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н2 протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21).

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие с ними ковалентную связь.

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

Рис. 23. Клеточная мембрана.

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Беличьи

Беличьи

Беличьи (лат. Sciuridae ) — большое семейство из отряда грызунов (лат. Rodentia ), которое объединяет древесных, земляных белок, бурундуков, сусликов, сурков и настоящих летяг.

Содержание

[править] Происхождение

Наиболее вероятных предков беличьих следует искать среди богатого представителями древнетретичного семейства Ischyromyidae. [1]

Останки, заведомо принадлежащие беличьим, известны из олигоцена северного полушария в Старом и Новом Свете.

Два основные направления специализации — к древесному и норовому образам жизни — привели к формированию в пределах семейства хорошо выраженных форм грызунов, представленных первый — белкой, второй — сусликом. Приспособление к древесному образу жизни считается более древним.

[править] Систематика семейства

Семейство Беличьи (Sciuridae) делится на 5 подсемейств, которые в свою очередь содержат около 230 видов. [2]

По количеству видов, пока точно не установленному, беличьи уступают только семейству мышиных.

  • подсемейство Южно-азиатские древесные белки (Callosciurinae) (Pocock, 1923)
  • подсемейство Восточные гигантские белки (Ratufinae) (Moore, 1959)
  • подсемейство Южноамериканские карликовые белки (Sciurillinae) (Moore, 1959)
  • подсемейство Обыкновенные белки (Sciurinae) (Fischer de Waldheim, 1817)
    • триба Летяги (Pteromyini) (Brandt, 1855)
    • триба Белки (Sciurini) (Fischer de Waldheim, 1817)
  • подсемейство Африканские сусликобелки и суслики (Xerinae) (Osborn, 1910)
    • триба Суслики Marmotini Pocock, 1923
    • триба Африканские древесные белки (Protoxerini) (Moore, 1959)
    • триба Африканские земляные сусликобелки и суслики (Xerini) (Osborn, 1910)

[править] Общее описание

Внешне представители семейства имеют сходство с белками или сусликами.

Грызуны, входящие в это семейство, имеют средние и крупные размеры. У крупных длина тела до 70 см, а масса до 9 кг. Длина тела мышиной белки от 6 см.

Длина хвоста короткая или длинная, длиннее тела, и всегда покрыт волосами.

Конечности хорошо развиты. Имеют длинные когти. 4 палец на передних и задних конечностях наиболее длинный. Задние ноги беличьих не более чем в 2 раза превышают по длине передние.

Древесные формы отличаются стройным телосложением, длинным пушистым хвостом и относительно длинными конечностями, особенно задними. Для беличьих, ведущих полуподземный (норный) образ жизни, характерно коренастое тело с относительно короткими конечностями и хвостом.

Читать еще:  Белка белку на дереве

У летяг по бокам тела имеется кожная перепонка.

Череп с широким межглазничным промежутком. Глаза у них довольно крупные.

Зубов всего 22 или 20. Щечных зубов с каждой стороны верхней челюсти по 5 [Прим. 1] . На нижней челюсти у всех видов по 4 зуба. Передний верхний предкоренной зуб всегда меньше других. У белок он в виде тонкого столбика, а у персидской белки вообще отсутствует. Жевательная поверхность коренных зубов бугорчатая или бугорчато-гребенчатая.

Волосы мягкие или жесткие, щетинистые, иногда длинные с кистью на конце. Волосяной покров густой, относительно высокий или сильно изреженный, щетинковидный. Окраска его одноцветная или с полосами и пятнами, варьирует от черного и белого до рыжего или темно-грязно-желтого.

Сосков от 2 пар у некоторых тропических и древесных белок до 6 пар у некоторых земляных белок.

[править] Образ жизни

Беличьи населяют самые разнообразные ландшафты: леса, открытые равнины, пустыни, тундры, горы, от тропиков до Арктики.

Они ведут наземный и древесный образ жизни. Активны главным образом днем.

Некоторые виды впадают в зимнюю спячку. Для некоторых видов отмечены дальние миграции.

Представители семейства ведут одиночный, иногда колониальный образ жизни.

[править] Питание

Питаются беличьи преимущественно различными растительными объектами, иногда насекомыми и мелкими позвоночными.

Некоторые виды делают запасы.

[править] Размножение

Размножаются представители семейства 1—3 раза в год.

Беременность длится 22—45 дней.

Самки приносят от 1 до 15 голых и слепых детенышей.

[править] Распространение

Распространены беличьи на всех материках, кроме Австралии и Антарктиды. Нет их в Гренландии, на других арктических островах, в Новой Зеландии, Новой Гвинее и на Мадагаскаре.

В горах беличьи встречаются до нижней кромки ледников.

В фауне России более 15 видов из 5 родов.

[править] Охрана и статус

Многие беличьи имеют существенное практическое значение. Одни как ценные промысловые виды, другие как вредители в сельском хозяйстве или хранители инфекций, опасных для человека.

6 видов беличьих занесены в Красную книгу МСОП и СССР.

Беличьи

Семейство беличьи относится к отряду грызунов класса млекопитающих типа хордовые. По всей Европе и в Азии, кроме областей с тропическим климатом, семейство беличьи объединяет белок, бурундуков, сусликов, сурков и тонкопалых сусликов, или земляных белок. Невзирая на отличия во внешнем виде, все они обладают сходными признаками внутреннего строения и представляют собой одну целостную естественную группу. У этих животных строение черепа сходно, точнее — на лобных костях у всех представителей семейства беличьи надглазничные отростки прекрасно развиты; также сходно у них и строение зубов, а количество их у всех беличьих одинаково; в верхней челюсти имеется пять коренных, в нижней — четыре зуба (включая предкоренные); лишь в исключительных случаях переднего верхнего предкоренного зуба нет.

Белки (род Sciurus) являются древесными животными, имеющими стройное телосложение, длинные уши, зачастую с кисточкой волос на концах, удлиненный пушистый хвост; когти острые и изогнутые, благодаря чему зверьки проворно лазают по стволам деревьев вертикальной плоскости.

Бурундуки (род Eutamias) отлично передвигаются по деревьям, но для обустройства жилья роют норы; главное отличие от белок — более короткий и менее пушистый хвост, а также более короткие уши, наличие защечных мешков и полосатая окраска спинки.

Суслики (род Citellus), тонкопалые суслики, или земляные белки (род Spermophilopsis) и сурки (род Marmota) — исключительно наземные и отлично роющие животные, обитающие в открытом ландшафте, у них плотное телосложение, характерен короткий хвост, составляющий менее половины длины тела, плохо развитые ушные раковины, в большинстве случаев трансформированные в небольшую складку кожи позади слухового отверстия, и более или менее развитые защечные мешки (у тонкопалого суслика они отсутствуют). Среди нескольких родов беличьих, обитающих в Америке, есть животные, по внешнему строению и образу жизни являющиеся как будто связующими звеньями между белками, бурундуками и сусликами.

На территории России обнаружены многожественные ископаемые остатки беличьих, в основном, сусликов и сурков, большинство из них четвертичного возраста, некоторые из них принадлежат отличным формам от ныне живущих. Благодаря этому, установлен ряд изменений в морфологии и распространении отдельных видов, происшедших в течение плейстоценового периода.

Значение животных из семейства беличьи для человека огромно. Обыкновенная белка является одним из основных промысловых животных стран СНГ. Важную роль в заготовках пушнины играют сурки, а также суслики, бурундуки и тонкопалые суслики, представляющие так называемые второстепенные виды пушнины. Большинство сусликов входят в число наиболее распространенных вредителей зерновых культур в странах СНГ; иногда для зерновых, огородных и бахчевых культур вреден также и бурундук. Ряд видов семейства беличьи — носители и промежуточные хозяева возбудителей паразитарных заболеваний человека и домашних животных, а норы их — участки выплода членистоногих, которые переносят трансмиссивные болезни.

К какому типу относится белка

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

Читать еще:  К какому роду относится белка

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Обыкновенная белка

Ареал обитания

Белка обыкновенная распространена в бореальной зоне Евразии от побережья Атлантики до Камчатки, Сахалина и Японии (о. Хоккайдо). Успешно акклиматизирована в Крыму, на Кавказе и Тянь-Шане. Описано более 40 подвидов белки обыкновенной, отличающихся друг от друга особенностями окраски. Белка обыкновенная живёт во всех лесах Европейской части России, Сибири и Дальнего Востока. Около 1923—24 гг. появилась на Камчатке, где сейчас обычна. На территории России ископаемые останки белки известны с позднего плейстоцена. Северная граница распространения белки совпадает с северной границей высокоствольного леса: начинается на северо-западе России у г. Колы, идёт по Кольскому полуострову, затем от г. Мезень через Усть-Цильму и Усть-Усу к Северному Уралу, от Уральского хребта до среднего течения р. Анадырь, а оттуда на юго-запад по берегам Охотского и Японского морей до Сахалина и Кореи. Южная граница на западе примерно совпадает с южной границей лесостепи, но у южной оконечности Уральского хребта резко поворачивает на север к Шадринску, затем идёт через Омск и северный Казахстан (Павлодар, Семипалатинск) к южному Алтаю. Остальная часть южного ареала относится к МНР, северо-восточному Китаю, Корее и Японии. С конца 1930-х гг. белка неоднократно расселялась в горах Кавказа, Крыма и Тянь-Шаня, в островных лесах Центрального Казахстана, а также в Могилёвской, Брянской и Ростовской областях.

Научная классификация

Это мелкий зверек типично беличьего облика, с вытянутым стройным телом и пушистым хвостом с «расчёсом». Длина её тела 19,5—28 см, хвоста — 13—19 см (примерно 2/3 длины тела); вес 250—340 г. Голова округлая, с большими чёрными глазами. Уши длинные, с кисточками, особенно выраженными в зимний период. На морде, передних лапах и брюхе растут чувствительные вибриссы. Задние конечности заметно длиннее передних. Пальцы с цепкими острыми когтями. Волосы по бокам хвоста достигают длины в 3—6 см, отчего хвост имеет уплощённую форму.

Зимний мех у белки высокий, мягкий и пушистый, летний — более жёсткий, редкий, и короткий. По изменчивости окраски белка держит одно из первых мест среди животных Палеарктики. Её окраска меняется сезонно, по подвидам и даже в пределах одной популяции. Летом в ней преобладают рыжие, бурые или тёмно-бурые тона; зимой — серые и чёрные, иногда с коричневым оттенком. Брюшко светлое или белое. Встречаются белки-меланисты с совершенно чёрным мехом и альбиносы, а также пегие белки, мех которых покрыт белыми пятнами. По зимней окраске хвоста белки делятся на «краснохвосток», «бурохвосток» и «чёрнохвосток». В степных борах Западной Сибири встречаются белки-серохвостки.

Размеры белок уменьшаются от горных районов к равнинным, размеры черепа — с юга на север, а окраска светлеет по направлению к центру ареала. Чёрные и коричневые тона зимнего меха у карпатских, дальневосточных и маньчжурских подвидов сменяются голубовато- и пепельно-серыми, наиболее выраженными у белок-телеуток. Одновременно в том же направлении увеличивается площадь белого поля брюшка и возрастает процент «краснохвосток».

Белка линяет 2 раза в год, за исключением хвоста, который линяет один раз в год. Весенняя линька протекает главным образом в апреле—мае, а осенняя — с сентября по ноябрь. Сроки линьки сильно зависят от кормовых и метеорологических условий данного года. В урожайные годы линька начинается и заканчивается раньше, в плохие сильно задерживается и растягивается. Весенняя линька идёт c головы до корня хвоста; осенняя — в обратном порядке. Взрослые самцы начинают линять раньше, чем самки и сеголетки. Линька у белок, как и у всех других млекопитающих, вызвана изменением длины светового дня, что влияет на деятельность гипофиза. Выделяемый гипофизом тиреотропный гормон влияет на активность щитовидной железы, под действием гормона которой происходит линька.

Белка — типичный обитатель лесов. Поскольку основу её питания составляют семена древесных пород, она предпочитает смешанные хвойно-широколиственные леса, которые обеспечивают наилучшие кормовые условия. Любит также зрелые тёмнохвойные насаждения — кедровники, ельники, пихтачи; за ними следуют лиственничники, заросли кедрового стланика и смешанные сосняки. На севере, где растёт в основном сосновое и лиственничное редколесья, плотность её поголовья невысока. В Крыму и на Кавказе освоила культурные ландшафты: сады и виноградники.

Образ жизни преимущественно древесный. Белка — живой, подвижный зверёк. Она легко совершает прыжки с дерева на дерево (3—4 м по прямой и 10—15 м по нисходящей кривой), «руля» хвостом. В бесснежный период, а также во время гона значительное время проводит на земле, где перемещается скачками длиной до 1 м. В зимний период перемещается в основном «верхами». При опасности скрывается на деревьях, обычно затаиваясь в кроне. Активна в утренние и вечерние часы, от 60 % до 80 % этого времени проводя в поисках пищи. В разгар зимы покидает гнездо только на время кормёжки, а в сильные морозы и непогоду прячется в гнезде, впадая в полудремотное состояние. Не территориальная; индивидуальные участки выражены слабо, перекрываются.

Убежища обыкновенная белка устраивает только на деревьях. В лиственных лесах обычно живёт в дуплах, натаскивая туда мягкую подстилку из травы, древесных лишайников, сухих листьев. В хвойных строит шарообразные гнёзда из сухих веток (гайна), которые изнутри выстилает мхом, листьями, травой, шерстью. Диаметр гнезда — 25—30 см; оно располагается в развилке веток или среди густых сучьев на высоте от 7—15 м. Белка также охотно занимает скворечники. Самцы обычно гнёзд не строят, а занимают пустующие гнёзда самок или дроздов, сорок, ворон. Как правило, у каждого зверька несколько гнёзд (до 15), и каждые 2—3 дня белка меняет убежище, очевидно, спасаясь от паразитов. Детёнышей самка переносит в зубах. Зимой в одном гнезде могут зимовать 3—6 белок, хотя обычно это одиночные зверьки.

Большие перекочевки (миграции) белок упоминаются ещё в древних русских летописях. Иногда они вызываются засухой и лесными пожарами, но чаще неурожаем основных кормов — семян хвойных деревьев и орехов. Происходят миграции в конце лета и начале осени. Чаще всего белки откочёвывают недалеко — до другого лесного массива; но иногда совершают дальние и длительные переселения — до 250—300 км. Кочующая белка идёт широким фронтом (иногда в 100—300 км) поодиночке, не образуя значительных стай и скоплений, кроме как у естественных препятствий. Во время миграций заходит в лесотундру и тундру, появляется в степных районах, переплывает реки и даже морские заливы, проникает на острова, пересекает голые вершины гор, заходит даже в населённые пункты. При этом зверьки во множестве тонут, гибнут от голода, холода и хищников.

Читать еще:  Чем отличается бурундук от белки

Помимо массовых миграций белке свойственны сезонные кочевки, связанные с последовательным созреванием кормов и переходом молодняка к самостоятельному образу жизни. Молодняк расселяется в августе—сентябре и в октябре—ноябре, удаляясь порой на 70—350 км от гнездовых стаций. При бескормице сезонные кочевки могут перейти в миграции. При этом часть взрослых особей остается на месте; с привычной пищи они переходят на питание малокалорийными кормами с высоким содержанием клетчатки (почки, лишайники, хвоя, кора молодых побегов). Именно за счет этой группы происходит затем восстановление местной популяции.

Рацион белки очень разнообразен и включает более 130 наименований кормов, среди которых основную массу составляют семена хвойных деревьев: ели, обыкновенной сосны, сибирского кедра, пихты, лиственницы. В южных районах, где растут дубовые леса с подлеском из лещины, питается жёлудями и лесными орехами. Кроме того белка потребляет грибы (особенно олений трюфель), почки и побеги деревьев, ягоды, клубни и корневища, лишайники, травянистые растения. Их доля в рационе заметно возрастает при неурожае основных кормов. Очень часто в бескормицу белка интенсивно объедает цветочные почки ели, нанося урон этим насаждениям. В период размножения не брезгует животными кормами — насекомыми и их личинками, яйцами, птенцами, мелкими позвоночными. После зимовки белка охотно грызет кости погибших животных, посещает солонцы. Дневное количество пищи зависит от сезона: весной, во время гона белка съедает до 80 г в день, зимой — всего 35 г.

На зиму белка делает небольшие запасы желудей, орехов, шишек, натаскивая их в дупла или зарывая среди корней, а также сушит грибы, развешивая их на ветках. Правда, о своих складах она быстро забывает и находит их зимой случайно, чем пользуются другие животные — птицы, мелкие грызуны, даже бурый медведь. Вместе с тем, белка сама пользуется запасами других животных (бурундука, кедровки, мышей), которые легко отыскивает даже под 1,5 м слоем снега.

Белки весьма плодовиты. На большей части ареала приносят 1—2 помёта, в южных районах — до 3-х. У якутской белки обычно всего 1 выводок в год. Сезон размножения, в зависимости от широты местности, кормовых условий и плотности популяции, начинается в конце января — начале марта и заканчивается в июле—августе. Во время гона возле самки держатся 3—6 самцов, которые демонстрируют агрессию по отношению к конкурентам — громко урчат, бьют лапами по веткам, бегают друг за другом. После спаривания с победителем самка строит выводковое гнездо (иногда 2—3); оно аккуратнее и больших размеров.

Беременность длится 35—38 дней, в помёте от 3 до 10 детёнышей; во втором помёте меньше. Новорожденные бельчата голые и слепые, массой около 8 г. Волосяной покров у них появляется на 14 сутки, прозревают только на 30—32 день. С этого момента начинают выходить из гнезда. Молоком выкармливаются до 40—50 дней. В возрасте 8—10 недель покидают мать. Половой зрелости достигают в 9—12 месяцев. Вырастив первый помёт, самка несколько откармливается и снова спаривается. Интервал между выводками составляет около 13 недель. В октябре—ноябре беличье поголовье на 2/3, а иногда и на 75—80 % состоит из бельчат-сеголетков.

В неволе белки доживают до 10—12 лет, однако в природе белка старше 4 лет уже является старой. Доля таких зверьков при самых благоприятных условиях не превышает 10 %. В районах с интенсивным беличьим промыслом популяция полностью обновляется за 3—4 года. Особенно высока смертность молодняка — 75—85 % бельчат не переживают свою первую зиму.

Врагами белки являются совообразные, ястреб-тетеревятник, лесная куница в Европейской части России, соболь — в азиатской и харза на Дальнем Востоке. На земле их ловят лисы и кошки. Однако существенного влияния на состояние популяций хищники не оказывают. Гораздо сильнее на численность белок воздействует бескормица и эпизоотии. Эпизоотии обычно возникают в конце осени и наиболее развиваются весною. Белки гибнут от кокцидиоза, туляремии, геморрагической септицемии; у них обычны глисты, клещи и блохи.

ВИДЫ БЕЛКА В ПИЩЕ. УСВОЕНИЕ БЕЛКА

Количество различных белков на нашей планете просто зашкаливает, и все они отличаются друг от друга по своему происхождению, аминокислотному составу, коэффициентом усвоени я и т.п. В этих отличиях и кроются секреты успеха или неудач в наборе мышечной массы. Последующий ниже материал обязателен к прочтению и полному усвоению! Экзамен конечно у вас никто по нему не примет, но знания нужны в первую очередь вам, а не депрессивным преподавателям. Сейчас мы рассмотрим основные разновидности белковой пищи, классифицируем ее с точки зрения культуризма, рассмотрим скорость ее усвоения и прочие не менее значимые нюансы.

В первую очередь белок разделяется на животный и растительный . Не трудно догадаться, что для получения в пищу животного белка мы покупаем то, что когда-то было таким же бодрым и подвижным как мы с вами. В случае с растительным белком ситуация более толерантная, но ведь мы помним с самых первых уроков биологии, что и растения, и животные относятся к живому миру , и все они хотят жить, поглощать полезные вещества и размножаться. Так что оставим этическую сторону вопроса, пусть этим в горячих спорах по доброй традиции занимаются кухонные эксперты и интернет-аналитики.

Нам же важно раз и навсегда понять, что никакой растительный белок никогда не заменит животный ! Основная причина — существенная разница в аминокислотном составе , особенно это касается незаменимых аминокислот, которые в полном объеме мы можем получить только из животной пищи. Чем полноценнее аминокислотный состав белка, тем больше мы имеем кирпичиков для строительства новых клеток мышечной ткани. В данной ситуации даже небольшие пробелы в аминокислотах могут вызвать серьезные проблемы для мышечного анаболизма.

Классификация белков затрагивает такой важный аспект, как коэффициент усвоения . Так вот, этот самый коэффициент усвоения у растительных белков существенно ниже, чем животных, что также не делает им чести. Животный белок является полноценным , причем этот показатель может достигать 100%. Ситуация же с растительным протеином куда более печальная. Конечно, интернет-аналитики сразу же приведут в пример некоторые известные виды продуктов более богатые на аминокислоты, такие как соя или арахис. Соглашусь с этим, но даже этого не достаточно, сколько бы вы не щелкали зубами орешки. Вспомним, что такое наши мышцы? Элементарно, Ватсон, это же мясо ! Удивительно, но так и есть. Может кому-то это покажется нелогичным, но для того, чтобы ваше мясо становилось больше, нужно кушать чужое мясо (призыва к каннибализму данное предложение не имеет). Вы же заправляете свою машину только горючими субстанциями, верно?

К источникам животного протеина мы относим мясо, яйца, рыбу и молочные продукты . Каждый пункт этого списка можно подробно раскрыть, но я не вижу в этом особого смысла. Перечислим основные продукты, давно доказавшие свою эффективность. Это мясо птицы (курицы, индейки и т.д.), свинина, говядина, куриные и перепелиные яйца, скумбрия, минтай, тунец, лосось, молоко, молочная сыворотка и творог . Эти продукты условно можно назвать базой, по аналогии с базовыми упражнениями со свободными весами в тренажерном зале. Вы ведь помните, что базу нужно делать обязательно? Ебашьте делайте базу и кушайте базу!

Кстати, эталоном животного белка считается куриное яйцо . Его аминокислотный состав самый полноценный, но это ничуть не принижает достоинства других вышеперечисленных продуктов. Уясните, что для максимального сохранения полезных аминокислот, животный белок нужно варить, а не жарить . Это относится, как и к мясу, так и к яйцам с рыбой. Конечно, всему есть мера. Например, постоянное поедание вареных яиц очень быстро утомит вас и вызовет отвращение к данному продукту, но тут на помощь нам придет яичница или аналогичные блюда. Логично предположить, что для полного сохранения всех аминокислот необходимо есть сырые животные продукты, но лучше этого не делать из элементарных соображений безопасности.

При последующей классификации белка на разные категории и виды мы будем учитывать только животный белок , как единственный реальный источник строительного материала для наших мышц.

Различный белок имеет и различную скорость усвоения человеческим организмом. Не будем брать в руки спидометр, просто разделим источники протеина на три категории: быстрые, средние и долгие . К быстрым (15-30 минут) мы отнесем молочную сыворотку и продукты спортивного питания, полученные на ее основе, например изолят сывороточного протеина. Примерами продуктов со средней скоростью усвоения (1-3 часа) являются мясо птицы, рыба или мультикомпонентный протеин. К долгоиграющим протеинам (3-6 часов) отнесем свинину, говядину, творог или казеиновый протеин. Конечно, данное разделение очень условно, ведь многое зависит от объема пищи, поступившего в организм, способа приготовления и т.п. Кто-то просто разделяет белки на быстрые и медленные, и во многом он прав.

Какой же тип полезнее и эффективнее для роста новых клеток мышечной ткани? Производители спортивных добавок просто кричат о том, что чем быстрее белок усваивается и попадает в кровь, тем лучше. Для этого они предлагают вам раскошелиться на недешевые красивые баночки с быстрыми белками в порошковой или капсульной форме. Стоит сказать, что содержание оригинальных товаров известных мировых брендов вполне соответствует заявленному, и, действительно, белок из быстрых протеинов намного быстрее попадет в вашу кровь и, как следствие, в мышцы, чем белок куриной грудки. Но после быстрого усвоения наступает образная белковая яма. Белок из баночки усвоился за 15 минут, а нового поступления аминокислот после этого не происходит . В этом плане намного эффективнее продукты с долгоиграющими протеинами, такие как всем известные куриные грудки или творог. При переваривании и усвоении белков из данных продуктов организм получает постоянную подпитку необходимыми аминокислотами. То есть кирпичи на нашу стройку поставляются медленно, но стабильно, в отличие от быстрых протеинов.

Разделение белков по времени усвоения плавно перетекает в тему о времени приема различных типов протеина, исходя из особенностей нашего организма.

Ссылка на основную публикацию
ВсеИнструменты 220 Вольт
Adblock
detector