Parcenter.ru

Все про домашних животных
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Сколько видов белков

Виды белков

Белки — важнейшие органические соединения. Они состоят из аминокислот, последовательность которых определена (детерминирована) в генетической информации. Всего известно двадцать таких мономеров, существующих в биологическом мире.

Белки и их значение для организма человека

Протеины являются необходимым элементом, который поступает из пищи и используется на нужды организма. То есть из чужеродного вещества в результате они могут синтезировать родное соединение. Пептиды выполняют множество задач, начиная с того, что являются структурным материалом, участвуют во многих реакциях и процессах.

Поступает этот нутриент в организм в виде продуктов, по которым можно разделить белки на растительные и животные по своей природе, по скорости переваривания — на быстрые и медленные.

Белки для организма человека

Какие бывают белки: классификация, свойства и функции

Различают несколько видов пептидов в организме человека. По своему строению они делятся на простые и сложные. Первые состоят только из аминокислот (протеины), другие в своей молекуле имеют дополнительные элементы органической или неорганической природы (протеиды) или из нескольких простых белков — полипептиды. Также по своей структуре они делятся на такие классы:

  • Первичные;
  • Вторичные;
  • Третичные (это первый этап строения глобулы);
  • Четвертичные (например, гемоглобин).

На заметку. Последние две из них способны выполнять свои функции.

Задачи пептидов в организме:

  • «Строительный» материал или основа — входят в состав кожи, волос, ногтей, мембран клеток и так далее.
  • Участие в пищеварении — гормоны и ферменты (к примеру, гормоны поджелудочной железы на жир).
  • Защита — как часть иммунной системы, СРБ белок, свертывающей системы крови и т. д.
  • Участие в движении, ведь белки являются частью мышечных волокон.
  • «Поддержание красоты» — коллагеновые волокна, белок кератин (keratin) волос и ногтей.
  • Участие в реакциях — катализаторы, сигнальные элементы.
  • Транспортирование веществ.
  • В составе мембраны клеток являются рецепторами.
  • Энергетическая — при денатурации (разрушении) связей молекулы высвобождается энергия.

Свойства полимерных молекул определяются их структурой и составом (формулой):

  • Растворимость в воде — растворимые и нерастворимые.
  • Молекулярность — высоко и низкомолекулярные.
  • По содержанию аминокислот — заменимые и незаменимые белки.
  • Гидролиз-способность под действием различных кислых или щелочных веществ распадаться на отдельные аминокислоты, то есть нарушается первичная структура.
  • Денатурация — нарушение сложной структуры (выпрямление), потеря ее стабилизации, под влиянием различных факторов.

Какие из белков растворимые, а какие не растворяются в воде

Благодаря своей формуле и структуре некоторые протеины, способны хорошо растворяться в воде — гидрофильные соединения. Другие напротив — гидрофобные. Они могут выпадать в осадок или «сворачиваться» при контакте с водой. К первой группе (растворимым) относятся альбумины, также молочные и кровяные пептиды. Во вторую входят кератиновый, яичный белок. Гидрофильными считаются белки плазматические, ГрЭПС, ядра, а гидрофобными — двойного липидного слоя мембраны клеток, которые образуют соединения с другими веществами.

Виды белков и их типы

На заметку. Различают простые и сложные белки. Первые состоят только из аминокислот, во вторых может содержаться дополнительная структура (нуклеопротеиды, фосфопротеины, хромопротеид, липопротеиды и так далее).

Это могут быть как органические фрагменты — сахара, жиры, нуклеиновые кислоты, так и неорганические соединения — металлы. По типу строения молекулы различают такие пептиды:

  • Глобулярный — водорастворимые. Глобулярные белки имеют необычное строение — это цепь аминокислот, свернутых в «сферу» или глобулу, их могут стабилизировать связи аминокислот. Но если таких шариков несколько, то они обычно соединяются активным центром — некислотной структурой (например, у гемоглобина это гем).
  • Мембранный — являются рецепторными белками, входят в слой мембран клеток. Могут обеспечивать транспорт внутрь и наружу от поверхности клетки.
  • Фибриллярный — это белки полимеры, чаще всего образуют трубочки, микрофибриллы. К ним относятся коллаген, кератин.

Также существуют такие необычные разновидности протеинов:

  • Маркеры (например, эозино-катионный белок);
  • Мажорные и минорные;
  • Быстрые и медленные;
  • Основные, кислотные и нейтральные белки;
  • Высокомолекулярные, (иногда выделяют низкомолекулярные фракции).

На заметку. Существуют так называемые мажорные и минорные белки, их можно найти у бактерий. Они есть также и у человека, точнее их структурные аналоги с теми же функциями. Так мажорные или основные протеины образуют поры, через которые пассивно проходят небольшие молекулы. А минорные являются активными транспортерами.

Эозино-катионный белок относится к группе медиаторов эозинофилов, принимает участие в развитии аллергических реакций. Таких как аллергический дерматит, астма, ринит и так далее. Является маркером, то есть его можно определять с помощью анализов.

Гемоглобин — это один из сложных глобиновых белков. В его составе присутствуют 4 глобулы и гемовый центр, содержащий активное железо. Необходим человеку для дыхания, поскольку в эритроците связывает и переносит кислород и углекислый газ.

Коллагеновые природные протеины — это структурные элементы соединительной ткани, отвечают за ее упругость. Относятся к группе фибриллярных молекул, имеют волокнистую или фибриллярную (нитевидную) структуру.

На заметку. Белок кератин, обладающий защитной функцией, — это также представитель фибриллярной группы. Входит в состав волос, ногтей, обеспечивая их внешний здоровый вид, прочность.

Сухой белок — это продукт, приготовленный на основе яичного протеина из свежих яиц, из которых был отделен желток. Может использоваться в кулинарии, для приготовления стойкой сахарной пены или крема на булочках. Как же разводить сухой белок, в каких пропорциях? На одну часть порошка приходится 7 частей воды. Смешивать нужно постепенно, постоянно помешивая.

Также можно выделить такие типы белков, как быстрые и медленные, по скорости процесса переваривания организмом человека. Первые — полезны тем, что быстро дают силы и энергию, а вторые — являются запасными энергетическими белками.

Протеины (белки) в продуктах

Природные протеины по своей химической природе являются полимерами, поскольку состоят из мономеров-аминокислот, которые объединяются в цепочки и определяют свойства молекулы. В зависимости от преобладания функциональных групп белки можно разделить на кислые, основные и нейтральные. У первых в растворе с водой образуется отрицательный заряд, смещая среду системы в кислую сторону, в строении преобладают карбоксильные группы. У основных протеинов больше аминогрупп, поэтому раствору они придают щелочную или основную среду. А нейтральные белки содержат одинаковое число обоих групп.

На заметку. Протеиновый белок представляет собой порошкообразное вещество, которое может быть использовано в спорте в качестве добавки для роста мышечной

массы. Высокомолекулярные белки — это соединения, не проходящие через большинство пор и фильтров организма в норме, из-за большой молекулы. Практически все протеины человеческого организма к ним относятся, поскольку являются полимерами.

Какие белки входят в состав миофибрилл

Миофибриллы — это трубчатые или нитеобразные органические структуры, в состав которых входят фрагменты (саркомеры). Их образуют такие соединения, как актин, миозин, тропонины, небулины, титины.

Природные пептиды играют большую роль в нормальном жизнеобеспечении организма человека, поэтому важно следить за их поступлением с пищей.

Белка — виды и описание

Белка относится к млекопитающим, отряд грызунов и семейства беличьих. Она имеет удлиненное туловище, которое заканчивается гибким пушистым хвостом. У белки длинные уши в виде треугольника с кисточками или без них на конце. Окрас шерсти колеблется от темно-бурого до рыжего, живот светлого окраса. В зимнее время года белка может менять цвет на серый. Цвет шерсти млекопитающего зависит от места обитания.

Линька всего тела происходит два раза за год, но хвост может линять не больше одного раза в год. Весной животное линяет – апрель-май, а осенью – сентябрь-ноябрь.

Особенности питания

Белку можно считать всеядным грызуном, она может использовать в пищу:

  • семена с хвойных деревьев (с ели, сосны, кедра, пихты);
  • лещину, желуди, орехи;
  • грибы;
  • почки молодых растений;
  • ягоды;
  • корни растений;
  • лишайник;
  • травы.

Если год будет неурожайным, то большую часть их рациона составляют травы, корни. В брачный период белки предпочитают питаться животной пищей: насекомыми, личинками, яйцами мелких птиц, мелкими позвоночными. Ранней весной могут грызть кости погибших животных.

На зимовье они предпочитают делать запасы, которые хранятся в дуплах, корневищах или просто развешиваются на деревьях с густыми ветвями. К таким продуктам относят: орехи, грибы, шишки, желуди. О своих запасах они не помнят и часто находят их случайно. Белки могут питаться запасами других животных.

Самые распространенные разновидности белок

Белка – самый распространенный вид грызунов, который обитает практически на всех материках. Они встречаются в лиственных лесах, в вечнозеленых лесах, в горах и низинах. Часто представителей данного вида можно увидеть в городских парках, в частных садах.

Перечислим самые распространенные разновидности белок:

Аберта, ее длина тела может достигать 58 см, а длина хвоста 25 см, уши имеют кисточки. Шерсть белки серая с полосой на спине буро-рыжей раскраски. Местом ее обитания является Мексика и юго-западная часть США.

Бразильская или гвианская белка, ее длина тела не превышает 20 см, а хвост может достигать 18 см, она имеет темно-коричневый окрас. Обитает в Южной Америке в лесах и парках.

Читать еще:  Белка черного цвета

Аллена, самки этого вида крупнее самцов их вес может составлять 500 г. Зимой окрас шерсти белки желто-коричневый по бокам, присутствует серый и черный цвет. Верхняя часть головы темная, уши без кисточек. В летний период шерсть темнеет.

Кавказская белка может достигать 25 см в длину, она имеет короткие уши без кисточек. Шерсть белки напоминает яркую ржавчину, спина буро-серая, а бока каштаново-бурые, живот светлый.

Аризонская – внешне походит на белку Аберту, предпочтительное место обитания – горный район. Она водится в Мексике и Аризоне.

Золотистобрюхая белка, самец и самка этого вида практически одинаковые по строению и весу. Они обитают в Гватемале, Мексике.

Каролинская белка достаточно крупная, она может вырасти до 52 см в длину. Цвет меха серый с коричневыми или рыжими вкраплениями, живот белый. Обитает грызун в США, Шотландии, Англии и Италии.

Белка Деппе имеет окрас рыже-коричневый с сединой, желто-коричневый или серо-коричневый. Верхняя часть хвоста черно-белая, а нижняя – цвета ржавчины, живот светлый.

Желтогорлая белка отличается мелкими размерами тела не более 17 см, хвост может быть в длину до 18 см. Окрас спины красно-бурый, живот красно-оранжевый, а хвост – полосатый. Основное место обитания: Бразилия, Венесуэла.

Краснохвостая белка может иметь длину 52 см, с длиной хвоста до 28 см. Окрас шерсти темно-рыжий, грудка может иметь белый или ярко-рыжий окрас, кончик хвоста окрашен в черный цвет. Место обитания Центральная и Южная Америка.

Западная серая по весу может достигать 942 г с длиной тела до 60 см. Животное серебристо-серой расцветки с белым животом. Уши хорошо заметны, но без кисточек. Чаще всего этого грызуна можно встретить в Америке.

Черная белка может достигать весом 1 кг, а длина ее тела может составлять 70 см. Цвет меха может быть светло-коричневый с желтоватыми вкраплениями или темно-коричневый с черным.

Векша имеет кисточки, длина тела достигает 28 см, масса не превышает 340 г. Этот грызун имеет самый разнообразный окрас: от буро-рыжего до серо-черного. Место обитания Евразия, Япония.

Знаменитая белка-летяга

Здесь представлены не все разновидности семейства беличьих, а самые распространенные.

Отличия самца от самки

По окрасу белки нельзя отличить самца от самки, у некоторых разновидностей их можно распознать по размеру, так как самец может быть больше самки по весу и по длине хвоста.

Поведенческие особенности

Грызуны семейства беличьих относятся к подвижным зверькам, ведущим древесный образ жизни. Они практически не прилагают усилий при перепрыгивании с одного дерева на другое. В процессе прыжка животное помогает себе хвостом и лапами. В зависимости от типа леса меняется внешний вид места жительства:

  • в лиственных лесах грызун живет в дупле, дно которого выстилает сухими травами или лишайником;
  • в хвойных лесах они мастерят себе гнезда, которое строят из веток, на дно выкладывают шерсть, мох, сухие листья.

Зверек может занимать пустующие жилища птиц. Численность таких гнезд у одной белки может достигать 15, свое место жительства она может менять каждые два или три дня. Таким образом, в одном гнезде могут зимовать от 3 до 6 белок.

Массовая миграция у животных начинается в начале осени. Зверьки способны переселяться за 300 км от предыдущего места жительства.

Размножение

Количество помета у белки будет зависеть от места обитания, чаще всего они приносят потомство один или два раза в год, но в южных регионах может быть и три раза. Между каждым выводком имеется основной интервал, который не превышает 13 недель. Период размножения будет зависеть от многих факторов:

Стандартно время гона припадает на январь-март и может длиться до августа. В это время около самки могут наблюдаться до 6 самцов, из которых она делает выбор в пользу одного. Самцы между собой ведут себя агрессивно с целью устранения конкурента. Они могут громко урчать, бить лапами об ветки деревьев или гонять друг дружку. После осуществления выбора семья начинает строить гнездо для будущего потомства.

Беременность самки длиться до 38 дней, один помет может насчитывать от 3-х до 10 малышей. Бельчата появляются на свет слепыми и без шерсти, которой они обрастают на вторую неделю жизни. Малыши смогут видеть только через месяц, после чего они начинают выбираться из дупла для игр. Самки в течение 50 дней выкармливают бельчат своим молоком. Выводок покидает гнездо на 10 неделе. Свое потомство животные смогут завести в 9 или 12 месяцев.

Естественные враги

Срок жизни белок в неволе может достигать 12 лет, однако для животного на свободе эта цифра уменьшается в два раза. В природе существует множество хищников, которые охотятся на белок:

Значительно сокращает количество белок из-за отсутствия полноценного питания, а также из-за наличия всевозможных заболеваний. Хорошо подтачивает их иммунитет наличие блох, клещей и гельминтов.

Интересные факты про белок

Сколько видов белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe 2+ (рис. 19). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин. В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением кислорода, который используется клетками:

.

Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20).

Рис. 20. Фосфопротеин

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н2 протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21).

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие с ними ковалентную связь.

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

Читать еще:  Белка какой отряд животных

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

Рис. 23. Клеточная мембрана.

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

  • вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

  • третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Наука

Биология

Тело — библиотека, белок — книга

Карта белков в теле человека составлена двумя группами ученых

Ученые составили перечень белков в теле человека и благодаря этому смогли убедиться в эффективности нескольких лекарств от рака. В подобных исследованиях находится путь к персонализированной медицине будущего, когда диагностика заболеваний и подбор способа их лечения будут проводиться с помощью поиска специфических молекул — биомаркеров.

Человеческая ДНК кодирует громадное количество белков, и многие из них занесены в компьютерные базы данных, но четкой структурированной карты, наглядно демонстрирующей, когда и где все они работают, до сих пор создано не было. Чтобы исправить ситуацию, две независимые исследовательские группы с помощью масс-спектрометрического анализа составили «путеводители», помогающие ориентироваться в мире протеома».

Подробнее:

Секрету долгой жизни нас научат голый землекоп и летучая мышь: они размножаются всю жизнь и не болеют раком

Слова «геном» и «геномика» после проекта «Геном человека» уже мало кому режут слух. Но пока далеко не все знают, что такое «протеом». Этот термин используется для обозначения белков-протеинов в организме, клетке или ткани в определенный момент времени. За последнее десятилетие технологии, позволяющие читать «текст» ДНК, значительно усовершенствовались: теперь ученые могут сделать это быстрее и дешевле, чем раньше.

Но для понимания всех молекулярных процессов, происходящих в организме, мало просто знать, какой белок кодируется геном – необходимо определить модификацию и количество этого белка в конкретном «месте службы», так как в каждом органе их набор сильно отличается, что прямо связано с функциями органа.

Поскольку любой белок не существует сам по себе, а является частью сложных и запутанных цепочек взаимодействий, определяющих судьбу клетки, ткани или органа, в которых они происходят, то без схемы или карты разобраться было очень сложно.

Подробнее:

Ученые объяснили, почему все клетки разные и почему человек не похож на мышь

«Можно представить, что тело – это гигантская библиотека, где каждый белок – это книга,

— говорит Акилеш Панди, профессор Института медицинской генетики, биохимии, патологии и онкологии в Университете им. Джона Хопкинса (США), основатель и директор Института биоинформатики в Бангалоре (Индия). — Вся сложность в том, что нет полного каталога с названиями «книг» и указанием, где их найти. Думаю, сейчас мы создали первую схему этого каталога».

Читать еще:  Почему белки серые

Команда индийских исследователей использовала в своей работе, результаты которой представлены в Nature, 30 образцов нормальных тканей взрослого организма, семь образцов зародышевых тканей и шесть типов клеток. Из них выделили белки, которые расщепили специальными ферментами и с помощью новейших технологий подсчитали их количество в каждом образце. Было установлено соответствие между 17 294 генами (это 84% от всего генома) и кодируемыми ими белками, причем 2535 из этих соответствий ранее отсутствовали в общих базах данных. Кроме того, были исправлены ошибки предыдущих аннотаций, пропустивших некоторые гены или определяющих экспрессирующиеся (действующие) гены как псевдогены (нерабочие), и кодирующие РНК как некодирующие.

Самым неожиданным для команды Панди, по его словам, стало открытие 193 белков, инструкция по сборке которых записана в областях ДНК, ранее считавшихся некодирующими.

Данный факт показывает, что ученые еще не до конца понимают, как клетка читает ДНК.

Подробнее:

Выделены белки, вызывающие 130 болезней головного мозга

Вторая команда исследователей (Технический университет Мюнхена, Германия) в своей работе, также опубликованной в Nature, изучила более 18 тыс. протеинов, указав в своей базе данных их количество, распределение и модификации в разных типах клеток и тканей.

Изучая матричную (информационную) РНК, которая создается на ДНК и является шаблоном для сборки белка, немецкая группа исследователей установила, что

каждая мРНК сама определяет, какое количество копий белка нужно произвести, причем для разных белков соотношение разное.

«Поскольку теперь мы знаем эту пропорцию для огромного числа белков, мы можем рассчитать количество белковых копий по количеству копий мРНК, и наоборот», — заявил руководитель группы Бернард Кёстер, профессор кафедры протеомики и биоаналитики Мюнхенского технического университета.

Как и ученые из группы Панди, группа Кёстера с удивлением обнаружила сотни новых белковых фрагментов, не кодируемых генами, известными в настоящий момент. Напротив, около 2 тыс. белков, которые, согласно генетической карте, должны существовать, найти не удалось. По мнению Кёстера, причиной тому является непрерывное изменение генов под действием эволюции.

Подробнее:

Смерть человека в течение ближайших пяти лет можно предсказать по анализу крови

Еще одним важным этапом исследования, проведенного в Университете Мюнхена, стала проверка эффективности 24 лекарств от рака против 35 типов раковых клеточных линий.

В результате была подтверждена зависимость между успешностью лечения и набором содержащихся в клетках белков.

Создание двух карт протеома, несмотря на их неполноту, значительно облегчает работу будущих исследователей по определению найденных белков. Это позволяет использовать результаты, полученные немецкими и индийскими учеными в различных сферах, в частности в персонализированной медицине, для диагностики заболеваний с помощью поиска биомаркеров (специфических сигнальных молекул) и подбора способа их лечения.

ВИДЫ БЕЛКА В ПИЩЕ. УСВОЕНИЕ БЕЛКА

Количество различных белков на нашей планете просто зашкаливает, и все они отличаются друг от друга по своему происхождению, аминокислотному составу, коэффициентом усвоени я и т.п. В этих отличиях и кроются секреты успеха или неудач в наборе мышечной массы. Последующий ниже материал обязателен к прочтению и полному усвоению! Экзамен конечно у вас никто по нему не примет, но знания нужны в первую очередь вам, а не депрессивным преподавателям. Сейчас мы рассмотрим основные разновидности белковой пищи, классифицируем ее с точки зрения культуризма, рассмотрим скорость ее усвоения и прочие не менее значимые нюансы.

В первую очередь белок разделяется на животный и растительный . Не трудно догадаться, что для получения в пищу животного белка мы покупаем то, что когда-то было таким же бодрым и подвижным как мы с вами. В случае с растительным белком ситуация более толерантная, но ведь мы помним с самых первых уроков биологии, что и растения, и животные относятся к живому миру , и все они хотят жить, поглощать полезные вещества и размножаться. Так что оставим этическую сторону вопроса, пусть этим в горячих спорах по доброй традиции занимаются кухонные эксперты и интернет-аналитики.

Нам же важно раз и навсегда понять, что никакой растительный белок никогда не заменит животный ! Основная причина — существенная разница в аминокислотном составе , особенно это касается незаменимых аминокислот, которые в полном объеме мы можем получить только из животной пищи. Чем полноценнее аминокислотный состав белка, тем больше мы имеем кирпичиков для строительства новых клеток мышечной ткани. В данной ситуации даже небольшие пробелы в аминокислотах могут вызвать серьезные проблемы для мышечного анаболизма.

Классификация белков затрагивает такой важный аспект, как коэффициент усвоения . Так вот, этот самый коэффициент усвоения у растительных белков существенно ниже, чем животных, что также не делает им чести. Животный белок является полноценным , причем этот показатель может достигать 100%. Ситуация же с растительным протеином куда более печальная. Конечно, интернет-аналитики сразу же приведут в пример некоторые известные виды продуктов более богатые на аминокислоты, такие как соя или арахис. Соглашусь с этим, но даже этого не достаточно, сколько бы вы не щелкали зубами орешки. Вспомним, что такое наши мышцы? Элементарно, Ватсон, это же мясо ! Удивительно, но так и есть. Может кому-то это покажется нелогичным, но для того, чтобы ваше мясо становилось больше, нужно кушать чужое мясо (призыва к каннибализму данное предложение не имеет). Вы же заправляете свою машину только горючими субстанциями, верно?

К источникам животного протеина мы относим мясо, яйца, рыбу и молочные продукты . Каждый пункт этого списка можно подробно раскрыть, но я не вижу в этом особого смысла. Перечислим основные продукты, давно доказавшие свою эффективность. Это мясо птицы (курицы, индейки и т.д.), свинина, говядина, куриные и перепелиные яйца, скумбрия, минтай, тунец, лосось, молоко, молочная сыворотка и творог . Эти продукты условно можно назвать базой, по аналогии с базовыми упражнениями со свободными весами в тренажерном зале. Вы ведь помните, что базу нужно делать обязательно? Ебашьте делайте базу и кушайте базу!

Кстати, эталоном животного белка считается куриное яйцо . Его аминокислотный состав самый полноценный, но это ничуть не принижает достоинства других вышеперечисленных продуктов. Уясните, что для максимального сохранения полезных аминокислот, животный белок нужно варить, а не жарить . Это относится, как и к мясу, так и к яйцам с рыбой. Конечно, всему есть мера. Например, постоянное поедание вареных яиц очень быстро утомит вас и вызовет отвращение к данному продукту, но тут на помощь нам придет яичница или аналогичные блюда. Логично предположить, что для полного сохранения всех аминокислот необходимо есть сырые животные продукты, но лучше этого не делать из элементарных соображений безопасности.

При последующей классификации белка на разные категории и виды мы будем учитывать только животный белок , как единственный реальный источник строительного материала для наших мышц.

Различный белок имеет и различную скорость усвоения человеческим организмом. Не будем брать в руки спидометр, просто разделим источники протеина на три категории: быстрые, средние и долгие . К быстрым (15-30 минут) мы отнесем молочную сыворотку и продукты спортивного питания, полученные на ее основе, например изолят сывороточного протеина. Примерами продуктов со средней скоростью усвоения (1-3 часа) являются мясо птицы, рыба или мультикомпонентный протеин. К долгоиграющим протеинам (3-6 часов) отнесем свинину, говядину, творог или казеиновый протеин. Конечно, данное разделение очень условно, ведь многое зависит от объема пищи, поступившего в организм, способа приготовления и т.п. Кто-то просто разделяет белки на быстрые и медленные, и во многом он прав.

Какой же тип полезнее и эффективнее для роста новых клеток мышечной ткани? Производители спортивных добавок просто кричат о том, что чем быстрее белок усваивается и попадает в кровь, тем лучше. Для этого они предлагают вам раскошелиться на недешевые красивые баночки с быстрыми белками в порошковой или капсульной форме. Стоит сказать, что содержание оригинальных товаров известных мировых брендов вполне соответствует заявленному, и, действительно, белок из быстрых протеинов намного быстрее попадет в вашу кровь и, как следствие, в мышцы, чем белок куриной грудки. Но после быстрого усвоения наступает образная белковая яма. Белок из баночки усвоился за 15 минут, а нового поступления аминокислот после этого не происходит . В этом плане намного эффективнее продукты с долгоиграющими протеинами, такие как всем известные куриные грудки или творог. При переваривании и усвоении белков из данных продуктов организм получает постоянную подпитку необходимыми аминокислотами. То есть кирпичи на нашу стройку поставляются медленно, но стабильно, в отличие от быстрых протеинов.

Разделение белков по времени усвоения плавно перетекает в тему о времени приема различных типов протеина, исходя из особенностей нашего организма.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector